ΑΙΜΟΣΦΑΙΡΙΝΗ

HEMOGLOBIN, Hb (haemoglobinum; Greek haima blood + lat. Globus ball), είναι μια αιμοπρωτεΐνη, μια πολύπλοκη πρωτεΐνη που σχετίζεται με τις χρωμοπρωτεΐνες που περιέχουν αίμη. πραγματοποιεί τη μεταφορά οξυγόνου από τους πνεύμονες στους ιστούς και συμμετέχει στη μεταφορά διοξειδίου του άνθρακα από τους ιστούς στο αναπνευστικό σύστημα. Η αιμοσφαιρίνη βρίσκεται στα ερυθροκύτταρα όλων των σπονδυλωτών και ορισμένων ασπόνδυλων (σκουλήκια, μαλάκια, αρθρόποδα, εχινόδερμα), καθώς και στα οζίδια των ριζών ορισμένων οσπρίων. Σαν το βάρος (μάζα) της αιμοσφαιρίνης των ανθρώπινων ερυθροκυττάρων είναι 64 458. σε ένα ερυθρό κύτταρο αίματος είναι περίπου. 400 εκατομμύρια μόρια αιμοσφαιρίνης. Στο νερό, η αιμοσφαιρίνη είναι πολύ διαλυτή, αδιάλυτη σε αλκοόλη, χλωροφόρμιο, αιθέρας, κρυσταλλώνεται καλά (το σχήμα των κρυστάλλων αιμοσφαιρίνης διαφορετικών ζώων δεν είναι το ίδιο).

Η αιμοσφαιρίνη περιέχει μια απλή πρωτεΐνη - σφαιρίνη και μια προσθετική ομάδα (χωρίς πρωτεΐνη) που περιέχει σίδηρο - αίμη (96 και 4% του μοριακού βάρους, αντίστοιχα). Σε ρΗ κάτω από 2,0, ένα μόριο αιμοσφαιρίνης χωρίζεται σε αίμη και σφαιρίνη..

Περιεχόμενο

Πολύτιμος λίθος (Γ34Η32Ο4Ν4) είναι ο σίδηρος-πρωτοπορφυρίνη - μια σύνθετη ένωση της πρωτοπορφυρίνης IX με σιδηρούχο σίδηρο. Ο σίδηρος βρίσκεται στο κέντρο του πυρήνα πρωτοπορφυρίνης και συνδέεται με τέσσερα άτομα αζώτου πυρήνων πυρρολίου (Εικ. 1): δύο δεσμοί συντονισμού και δύο δεσμούς υποκατάστασης υδρογόνου.

Δεδομένου ότι ο αριθμός συντονισμού του σιδήρου είναι 6, δύο σθένη παραμένουν αχρησιμοποίητα, ένα από αυτά πραγματοποιείται με δέσμευση του αίματος στη σφαιρίνη και το δεύτερο συνδέεται με οξυγόνο ή άλλους συνδέτες - CO, F +, αζίδια, νερό (Εικ. 2) κ.λπ..

Το σύμπλεγμα της πρωτορφίνης IX με Fe 3+ ονομάζεται αιματίνη. Το άλας υδροχλωρικού οξέος της αιματίνης (χλωρεμίνη, αιμίνη) κατανέμεται εύκολα σε. κρυσταλλική μορφή (οι λεγόμενοι κρύσταλλοι Teichmann). Το αίμα έχει την ικανότητα να σχηματίζει σύνθετες ενώσεις με ενώσεις αζώτου (αμμωνία, πυριδίνη, υδραζίνη, αμίνες, αμινοξέα, πρωτεΐνες κ.λπ.), μετατρέποντας σε αιμοχρωμογόνα (βλέπε). Δεδομένου ότι η αίμη είναι η ίδια σε όλα τα ζωικά είδη, οι διαφορές στις ιδιότητες των αιμοσφαιρινών οφείλονται στα δομικά χαρακτηριστικά του πρωτεϊνικού μέρους του μορίου G.-globin..

Globin

Η σφαιρίνη, μια πρωτεΐνη τύπου αλβουμίνης, περιέχει τέσσερις πολυπεπτιδικές αλυσίδες στο μόριό της: δύο άλφα αλυσίδες (καθεμία από αυτές περιέχει 141 υπολείμματα αμινοξέων) και δύο βήτα αλυσίδες που περιέχουν 146 υπολείμματα αμινοξέων. Έτσι, το πρωτεϊνικό συστατικό του μορίου G. κατασκευάζεται από 574 υπολείμματα διαφόρων αμινοξέων. Η κύρια δομή, δηλ., Η γενετικά προσδιορισμένη αλληλουχία αμινοξέων στις πολυπεπτιδικές αλυσίδες της ανθρώπινης σφαιρίνης και ενός αριθμού ζώων, έχει μελετηθεί πλήρως. Ένα χαρακτηριστικό γνώρισμα της ανθρώπινης σφαιρίνης είναι η απουσία ισολευκίνης και αμινοξέων κυστίνης στη σύνθεσή της. Τα Ν-τερματικά υπολείμματα στις άλφα και βήτα αλυσίδες είναι υπολείμματα βαλίνης. Τα Ο-τερματικά υπολείμματα των άλφα αλυσίδων αντιπροσωπεύονται από υπολείμματα αργινίνης και οι βήτα αλυσίδες από ιστιδίνη. Η προτελευταία θέση σε κάθε αλυσίδα καταλαμβάνεται από υπολείμματα τυροσίνης.

Η δομική ανάλυση ακτίνων Χ των κρυστάλλων G. κατέστησε δυνατή την αναγνώριση των κύριων χαρακτηριστικών της χωρικής δομής του μορίου του [Perutz (M. Perutz)]. Αποδείχθηκε ότι οι αλυσίδες άλφα και βήτα περιέχουν σπειροειδή τμήματα διαφόρων μηκών, τα οποία βασίζονται στην αρχή των σπειρών άλφα (δευτερεύουσα δομή). η άλφα αλυσίδα έχει 7 και η βήτα αλυσίδα έχει 8 ελικοειδή τμήματα που συνδέονται με μη ελικοειδή τμήματα. Τα σπειροειδή τμήματα, ξεκινώντας από το Ν-άκρο, υποδεικνύονται με τα γράμματα του λατινικού αλφαβήτου (A, B, C, D, E, F, G, H) και τα μη σπειροειδή τμήματα ή οι γωνίες περιστροφής των σπειρών ορίζονται αντίστοιχα (AB, BC, CD, DE και και τα λοιπά.). Οι μη ελικοειδείς περιοχές στο άκρο αμίνης (Ν) ή καρβοξυλίου (C) της αλυσίδας σφαιρίνης είναι αντίστοιχα ΝΑ ή ΝΑ. Τα υπολείμματα αμινοξέων αριθμούνται σε κάθε τμήμα και, επιπλέον, η αρίθμηση αυτού του υπολείμματος από το Ν-άκρο της αλυσίδας δίνεται σε παρένθεση.

Οι σπειροειδείς και μη σπειροειδείς τομές τοποθετούνται με συγκεκριμένο τρόπο στο διάστημα, ο οποίος καθορίζει την τριτογενή δομή των αλυσίδων σφαιρίνης. Το τελευταίο είναι σχεδόν πανομοιότυπο στις αλυσίδες άλφα και βήτα του G., παρά τις σημαντικές διαφορές στην κύρια δομή τους. Αυτό οφείλεται στην ειδική θέση των πολικών και υδρόφοβων ομάδων αμινοξέων, οδηγώντας στη συσσώρευση μη πολικών ομάδων στο εσωτερικό μέρος του σφαιριδίου με το σχηματισμό ενός υδρόφοβου πυρήνα. Οι πολικές ομάδες της πρωτεΐνης αντιμετωπίζουν το υδατικό μέσο, ​​σε επαφή με αυτό. Μέσα σε κάθε αλυσίδα σφαιρίνης, όχι μακριά από την επιφάνεια, υπάρχει μια υδρόφοβη κοιλότητα («τσέπη αίμης»), στην οποία βρίσκεται μια αιμάδα, προσανατολισμένη έτσι ώστε οι μη πολικοί υποκαταστάτες της να κατευθύνονται προς το εσωτερικό του μορίου, αποτελώντας μέρος του υδρόφοβου πυρήνα. Το αποτέλεσμα είναι περίπου. 60 μη πολικές επαφές μεταξύ της αίμης και της σφαιρίνης και μία ή δύο πολικές (ιονικές) επαφές της αίμης με άλφα και βήτα αλυσίδες, στις οποίες κατάλοιπα της προπιονικής αίμης βγαίνουν από την υδρόφοβη «τσέπη». Η θέση της αίμης στο υδρόφοβο κοίλο της σφαιρίνης παρέχει τη δυνατότητα μιας αναστρέψιμης προσθήκης οξυγόνου στο αίμα Fe 2+ χωρίς οξείδωση της τελευταίας στο Fe 3+ και είναι χαρακτηριστική για αιμοσφαιρίνες διαφόρων ειδών ζώων. Επιβεβαίωση αυτού είναι η ακραία ευαισθησία του G. σε τυχόν αλλαγές στις μη πολικές επαφές κοντά στο heme. Έτσι, η αντικατάσταση της αίμης στο G. από αιματοπορφυρίνη οδηγεί σε απότομη παραβίαση των ιδιοτήτων του G..

Μερικά υπολείμματα αμινοξέων που περιβάλλουν το αίμα στην υδρόφοβη κοιλότητα είναι μεταξύ των αναλλοίωτων αμινοξέων, δηλαδή αμινοξέων που είναι πανομοιότυπα για διαφορετικά είδη ζώων και απαραίτητα για τη λειτουργία G. Μεταξύ των αναλλοίωτων αμινοξέων, τρία έχουν μεγάλη σημασία: τα υπολείμματα ιστιδίνης, τα λεγόμενα. εγγύς ιστιδίνες (87η θέση σε a- και 92η θέση σε P-αλυσίδες), άπω ιστιδίνες (58η θέση σε a- και 63η θέση στο (5-αλυσίδες), καθώς και η υπόλοιπη βαλίνη E-11 (62η θέση στην αλυσίδα άλφα και 67η θέση στην αλυσίδα βήτα).

Η σύνδεση μεταξύ των λεγόμενων. η εγγύς ιστιδίνη και ο σίδηρος αίμης είναι η μόνη χημεία. ο δεσμός μεταξύ τους (ο πέμπτος δεσμός συντονισμού του ατόμου Fe 2+ του αίματος πραγματοποιείται) και επηρεάζει άμεσα την προσθήκη οξυγόνου στην αιμό. Η "Distal" ιστιδίνη δεν σχετίζεται άμεσα με την αιμό και δεν συμμετέχει στη στερέωση οξυγόνου. Η σημασία του είναι η σταθεροποίηση του ατόμου Fe 2+ έναντι μη αναστρέψιμης οξείδωσης (προφανώς λόγω του σχηματισμού δεσμού υδρογόνου μεταξύ οξυγόνου και αζώτου). Το υπόλοιπο της βαλίνης (E-11) είναι ένα είδος ρυθμιστή του ρυθμού προσκόλλησης οξυγόνου σε αιμελές: στις αλυσίδες βήτα βρίσκεται στερικά έτσι ώστε να καταλαμβάνει τον τόπο όπου πρέπει να ενωθεί το οξυγόνο, ως αποτέλεσμα του οποίου η οξυγόνωση ξεκινά με τις αλυσίδες flf.

Το πρωτεϊνικό τμήμα και η προσθετική ομάδα του μορίου G. ασκούν ισχυρή επιρροή το ένα στο άλλο. Η σφαιρίνη αλλάζει πολλές ιδιότητες της αίμης, δίνοντάς της τη δυνατότητα να δεσμεύει οξυγόνο. Το Gem παρέχει σταθερότητα σφαιρίνης στη δράση του k-t, θέρμανσης, πέψης με ένζυμα και προσδιορίζει τις ιδιότητες κρυστάλλωσης του G.

Πολυπεπτιδικές αλυσίδες με μόρια αίματος προσαρτημένα σε αυτά σχηματίζουν τέσσερα κύρια μέρη - υπομονάδες του μορίου G.. Η φύση της σύνδεσης (στοίβαγμα) και η χωρική τους διάταξη καθορίζονται από την τεταρτοταγή δομή των G.: a- και P-αλυσίδες βρίσκονται στις γωνίες του τετράεδρου γύρω από τον άξονα συμμετρίας, Επιπλέον, οι άλφα αλυσίδες βρίσκονται πάνω από τις αλυσίδες ρ και, όπως ήταν, συμπιέζονται μεταξύ τους, και και οι τέσσερις πολύτιμοι λίθοι απέχουν πολύ μεταξύ τους (Εικ. 3). Γενικά, ένα τετραμερικό σφαιροειδές σωματίδιο σχηματίζεται με διαστάσεις 6,4 Χ 5,5 χ 5,0 nm. Η τεταρτοταγής δομή σταθεροποιείται από δεσμούς άλατος μεταξύ των α-α και β-β αλυσίδων και δύο τύπων επαφών μεταξύ των α και β αλυσίδων (α1-β1 και α2-β2). Οι επαφές α1-β1 είναι οι πιο εκτεταμένες, 34 υπολείμματα αμινοξέων συμμετέχουν σε αυτές, οι περισσότερες από τις αλληλεπιδράσεις είναι μη πολικές. Η επαφή α1-β2 περιλαμβάνει 19 υπολείμματα αμινοξέων · οι περισσότεροι από τους δεσμούς είναι επίσης μη πολικοί, με εξαίρεση πολλούς δεσμούς υδρογόνου. Όλα τα κατάλοιπα σε αυτήν την επαφή είναι τα ίδια για όλα τα ζωικά είδη που μελετήθηκαν, ενώ το 1/3 των υπολειμμάτων στις επαφές α1-β1 ποικίλλει.

Το Human G. είναι ετερογενές, λόγω της διαφοράς στις πολυπεπτιδικές αλυσίδες που συνθέτουν τη σύνθεσή του. Έτσι, το G. του ενήλικου ατόμου που κάνει το 95-98% G. του αίματος (HbA) περιέχει δύο α - και δύο β-αλυσίδες. ένα μικρό κλάσμα του G. (HbA2), με μέγιστο περιεχόμενο 2,0-2,5%, περιέχει δύο αλυσίδες α και δύο σ. εμβρυϊκή αιμοσφαιρίνη (HbF) ή εμβρυϊκή αιμοσφαιρίνη, η οποία είναι 0,1-2% στο αίμα ενός ενήλικα, αποτελείται από δύο αλυσίδες α και δύο γ.

Το εμβρυϊκό G. αντικαθίσταται από το HbA τους πρώτους μήνες μετά τη γέννηση. Χαρακτηρίζεται από σημαντική αντίσταση στη θερμική μετουσίωση, στην οποία βασίζονται οι μέθοδοι για τον προσδιορισμό του περιεχομένου του στο αίμα.

Ανάλογα με τη σύνθεση των πολυπεπτιδικών αλυσίδων, οι αναφερόμενοι τύποι G. χαρακτηρίζονται ως εξής: HbA ως Hba2β2, HbA2 ως Hba2σ2, και HbF ως Hbα2γ. Με συγγενείς ανωμαλίες και ασθένειες της αιματοποιητικής συσκευής, εμφανίζονται ανώμαλοι τύποι G., π.χ. με δρεπανοκυτταρική αναιμία (βλ.), Θαλασσαιμία (βλέπε), συγγενής μεθαιμοσφαιριναιμία μη ενζυματικής προέλευσης (βλ. Μεθεμοσφαιριναιμία) κ.λπ. Η πιο συνηθισμένη αντικατάσταση ενός μεμονωμένου αμινοξέος σε ένα ζευγάρι πολυπεπτιδικές αλυσίδες.

Ανάλογα με το σθένος του ατόμου σιδήρου αίμης και τον τύπο του προσδέματος στο μόριο G., το τελευταίο μπορεί να έχει διάφορες μορφές. Το μειωμένο G. (deoxy-Hb) έχει Fe 2+ με ένα ελεύθερο έκτο σθένος, όταν το O είναι προσαρτημένο σε αυτό2 σχηματίζεται η οξυγονωμένη μορφή του G. (HbO2) Όταν ενεργείτε στο HbO2 ένας αριθμός οξειδωτικών παραγόντων (φερρικυανιούχο κάλιο, νιτρώδη άλατα, κινόνες κ.λπ.) η οξείδωση των Fe 2+ σε Fe 3+ συμβαίνει με το σχηματισμό μεθαιμοσφαιρίνης, ανίκανο να μεταφέρει Ο2. Ανάλογα με το ρΗ του μέσου, διακρίνονται οι όξινες και αλκαλικές μορφές μεθυμοσφαιρίνης που περιέχουν Η ως τον έκτο πρόσδεμα.2O ή OH ομάδα. Στο αίμα των υγιών ανθρώπων, η συγκέντρωση της μεθαιμοσφαιρίνης είναι 0,83 + 0,42%.

Η μεθυμοσφαιρίνη έχει την ικανότητα να δεσμεύει σταθερά το υδροφθόριο, το υδροκυανικό οξύ και άλλες ουσίες. Αυτή η ιδιότητα χρησιμοποιείται στο μέλι. πρακτική για τη σωτηρία των ανθρώπων που έχουν δηλητηριαστεί με υδροκυανικό οξύ. Διάφορα παράγωγα του G. διαφέρουν στα φάσματα απορρόφησης (πίνακας)..

Μερικά χαρακτηριστικά των φασμάτων απορρόφησης των παραγώγων αιμοσφαιρίνης (χιλιοστοϊσοδύναμα χαρακτηριστικά δίνονται με βάση 1 heme)

Μήκος κύματος (στη μέγιστη απορρόφηση), nm

Συντελεστής απορρόφησης φωτός Milliequivalent, E

Μεθυμοσφαιρίνη (met-Hb, pH 7,0-7,4)

Λειτουργικές ιδιότητες της αιμοσφαιρίνης. Το κύριο biol, ο ρόλος του G. - συμμετοχή στην ανταλλαγή αερίων μεταξύ του σώματος και του περιβάλλοντος. Ζ. Παρέχει τη μεταφορά οξυγόνου από το αίμα από τους πνεύμονες στους ιστούς και τη μεταφορά διοξειδίου του άνθρακα από τους ιστούς στους πνεύμονες (βλ. Ανταλλαγή αερίου). Όχι λιγότερο σημαντικές είναι οι ρυθμιστικές ιδιότητες του G., το οποίο σχηματίζει ισχυρά συστήματα ρυθμιστικού αίματος αιμοσφαιρίνης και οξυαιμοσφαιρίνης, τα οποία, επομένως, διατηρούν την ισορροπία οξέος-βάσης στο σώμα (βλ. Ρυθμιστικά συστήματα, ισορροπία οξέος-βάσης).

Χωρητικότητα οξυγόνου HbO2 είναι 1,39 ml O2 ανά 1 g HbO2. Η ικανότητα του G. να δεσμεύει και να δίνει οξυγόνο αντανακλάται στην καμπύλη διαχωρισμού οξυγόνου (CDC), η οποία χαρακτηρίζει το ποσοστό κορεσμού οξυγόνου G. ανάλογα με τη μερική πίεση O2 (ταχυδρομείο2).

Τα τετραμερικά μόρια έχουν KDK σχήματος S, το οποίο δείχνει ότι ο G. παρέχει βέλτιστη σύνδεση οξυγόνου σε σχετικά χαμηλή μερική πίεση στους πνεύμονες και υποχωρεί σε σχετικά υψηλή μερική πίεση οξυγόνου στους ιστούς (Εικ. 4). Η μέγιστη απόδοση οξυγόνου στους ιστούς συνδυάζεται με τη διατήρηση μιας υψηλής μερικής πίεσης στο αίμα, η οποία εξασφαλίζει τη διείσδυση του οξυγόνου στους ιστούς. Η τιμή της μερικής πίεσης του οξυγόνου σε mm RT. Το άρθρο, με μια περικοπή 50% G. οξυγονωμένο, είναι ένα μέτρο της συνάφειας του G. για το οξυγόνο και ονομάζεται P50.

Η προσθήκη οξυγόνου σε τέσσερις G. πολύτιμους λίθους γίνεται διαδοχικά. Η φύση του σχήματος S του G.'s KDK δείχνει ότι το πρώτο μόριο οξυγόνου συνδυάζεται με G. πολύ αργά, δηλ. Η συγγένεια του με το G. είναι μικρή, καθώς είναι απαραίτητο να σπάσει τις επαφές άλατος στο μόριο δεοξυαιμοσφαιρίνης. Ωστόσο, η προσθήκη του πρώτου μορίου οξυγόνου αυξάνει τη συγγένεια των υπόλοιπων τριών πολύτιμων λίθων για αυτό και η περαιτέρω οξυγόνωση του G. εμφανίζεται πολύ ταχύτερα (η οξυγόνωση του τέταρτου αίματος συμβαίνει 500 φορές ταχύτερα από την πρώτη). Επομένως, υπάρχει μια συνεργατική αλληλεπίδραση μεταξύ των κέντρων που δεσμεύουν το οξυγόνο. Οι νόμοι της αντίδρασης του G. με μονοξείδιο του άνθρακα (CO) είναι οι ίδιοι με το οξυγόνο, αλλά η συνάφεια του G. με το CO είναι σχεδόν 300 φορές υψηλότερη από ό, τι για το O2, που προκαλεί υψηλή τοξικότητα του μονοξειδίου του άνθρακα. Έτσι, σε συγκέντρωση CO στον αέρα ίση με 0,1%, περισσότερο από το ήμισυ της ποσότητας του αίματος βρέθηκε να σχετίζεται όχι με οξυγόνο, αλλά με μονοξείδιο του άνθρακα. Σε αυτήν την περίπτωση, ο σχηματισμός καρβοξυαιμοσφαιρίνης, ανίκανος για μεταφορά οξυγόνου.

Ρυθμιστές της διαδικασίας οξυγόνωσης αιμοσφαιρίνης. Τα ιόντα υδρογόνου, τα οργανικά φωσφορικά άλατα, τα ανόργανα άλατα, η θερμοκρασία, το διοξείδιο του άνθρακα και ορισμένες άλλες ουσίες που ελέγχουν την ποσότητα της συνάφειας του G. για το οξυγόνο σύμφωνα με τη φυσιολ έχουν μεγάλη επίδραση στις διαδικασίες οξυγόνωσης και αποξυγόνωσης. αιτήσεις σώματος. Η εξάρτηση της συγγένειας του G. για το οξυγόνο από το pH του μέσου ονομάζεται φαινόμενο Bohr (βλ. Φαινόμενο Verigo). Ξεχωρίστε το «ξινό» (pH 6). Η μεγαλύτερη φυσιολογία. το "αλκαλικό" Bohr αποτέλεσμα είναι σημαντικό. Ο μοριακός του μηχανισμός οφείλεται στην παρουσία ενός αριθμού θετικά φορτισμένων λειτουργικών ομάδων στο μόριο G., οι σταθερές διαχωρισμού των οποίων είναι πολύ υψηλότερες στην δεοξυαιμοσφαιρίνη λόγω του σχηματισμού γεφυρών άλατος μεταξύ αρνητικά φορτισμένων ομάδων γειτονικών πρωτεϊνικών αλυσίδων εντός του μορίου G. Κατά τη διάρκεια της οξυγόνωσης, οι γέφυρες άλατος συμβαίνουν λόγω διαμορφωτικών αλλαγών στο μόριο G. καταστρέφονται, το ρΗ των αρνητικά φορτισμένων ομάδων αλλάζει και τα πρωτόνια απελευθερώνονται στο διάλυμα. Κατά συνέπεια, η οξυγόνωση οδηγεί στην απομάκρυνση του πρωτονίου (Η +) από το μόριο G. και, αντιστρόφως, μια αλλαγή στην τιμή του ρΗ, δηλαδή, έμμεσα η συγκέντρωση των ιόντων Η +, του μέσου επηρεάζει την προσθήκη οξυγόνου στο G. Έτσι, το Η + γίνεται προσδέτης που συνδέεται κυρίως με την δεοξυαιμοσφαιρίνη και έτσι μειώνει τη συγγένεια του με οξυγόνο, δηλαδή, μια αλλαγή στην τιμή του ρΗ στην όξινη πλευρά προκαλεί μετατόπιση στο QB προς τα δεξιά. Η διαδικασία οξυγόνωσης είναι ενδοθερμική και η αύξηση της θερμοκρασίας προάγει την απομάκρυνση του οξυγόνου από το μόριο G. Επομένως, η αύξηση της δραστηριότητας των οργάνων και η αύξηση της θερμοκρασίας του αίματος θα προκαλέσουν μετατόπιση στο FDC προς τα δεξιά και η παροχή οξυγόνου στους ιστούς θα αυξηθεί.

Μια περίεργη ρύθμιση της διαδικασίας οξυγόνωσης πραγματοποιείται από οργανικά φωσφορικά που εντοπίζονται στα ερυθρά αιμοσφαίρια. Συγκεκριμένα, το 2,3-διφωσφογλυκερικό (DPG) μειώνει σημαντικά τη συνάφεια του G. με οξυγόνο, συμβάλλοντας στη διάσπαση του Ο2 από την οξυαιμοσφαιρίνη. Η επίδραση της DPH στο G. αυξάνεται με τη μείωση του pH (εντός φυσιολογίας, περιοχής), επομένως, η επίδρασή του στο KDK G. εκδηλώνεται σε μεγαλύτερο βαθμό σε χαμηλές τιμές pH. Το DFG συνδέεται κυρίως με την δεοξυαιμοσφαιρίνη σε μοριακές αναλογίες 1: 1, εισέρχονται στην εσωτερική κοιλότητα του μορίου του και σχηματίζουν 4 γέφυρες αλατιού με δύο άλφα-ΝΗ2-ομάδες υπολειμμάτων βαλίνης β-αλυσίδων και, προφανώς, με δύο ομάδες ιμιδαζολίου ιστιδίνης Η-21 (143) β αλυσίδων. Η επίδραση του DPG μειώνεται με την αύξηση της θερμοκρασίας, δηλαδή, η διαδικασία σύνδεσης του DPG με το μόριο G. είναι εξώθερμη. Αυτό οδηγεί στο γεγονός ότι παρουσία DPH, η εξάρτηση της διαδικασίας οξυγόνωσης από τη θερμοκρασία εξαφανίζεται ουσιαστικά. Επομένως, η κανονική απελευθέρωση οξυγόνου από το αίμα καθίσταται δυνατή σε ένα ευρύ φάσμα θερμοκρασιών. Το ΑΤΡ, το πυριδοξαλφωσφορικό και άλλα οργανικά φωσφορικά έχουν παρόμοιο αποτέλεσμα, αν και σε μικρότερο βαθμό. Έτσι, η συγκέντρωση των οργανικών φωσφορικών αλάτων στα ερυθρά αιμοσφαίρια έχει σημαντική επίδραση στην αναπνευστική λειτουργία του G., προσαρμόζοντάς το γρήγορα σε διάφορες φυσιόλες και patol, συνθήκες που σχετίζονται με μειωμένη οξυγόνωση * (αλλαγές στην περιεκτικότητα οξυγόνου στην ατμόσφαιρα, απώλεια αίματος, ρύθμιση μεταφοράς οξυγόνου από τη μητέρα στο έμβρυο μέσω του πλακούντα, κ.λπ.). Έτσι, με αναιμία και υποξία στα ερυθρά αιμοσφαίρια, η περιεκτικότητα σε DFG αυξάνεται, η οποία μετατοπίζει το CDK προς τα δεξιά και προκαλεί μεγάλη επιστροφή οξυγόνου στους ιστούς. Πολλά ουδέτερα άλατα (οξικά, φωσφορικά, κάλιο και χλωριούχο νάτριο) μειώνουν επίσης τη συνάφεια του G. για το οξυγόνο. Αυτή η επίδραση εξαρτάται από τη φύση της ουσίας και είναι παρόμοια με την επίδραση των οργανικών φωσφορικών. Παρουσία υψηλής συγκέντρωσης άλατος, η συνάφεια του G. για το οξυγόνο φτάνει στο ελάχιστο - στον ίδιο βαθμό για διαφορετικά άλατα και DPG, δηλαδή, τόσο τα άλατα όσο και το DPG ανταγωνίζονται μεταξύ τους για τις ίδιες θέσεις σύνδεσης στο G. Έτσι, για παράδειγμα., η επίδραση του DFG στη συνάφεια του G. με οξυγόνο εξαφανίζεται παρουσία 0,5 Μ χλωριούχου νατρίου.

Ήδη από το 1904, οι Bohr (Ch. Bohr) et al. έδειξε μείωση της συγγένειας του G. για οξυγόνο με αύξηση της μερικής πίεσης του διοξειδίου του άνθρακα στο αίμα.

Η αύξηση της περιεκτικότητας σε διοξείδιο του άνθρακα οδηγεί κυρίως σε αλλαγή του pH του μέσου, ωστόσο, η τιμή P50 μειώνεται σε μεγαλύτερο βαθμό από ό, τι θα αναμενόταν με μια τέτοια μείωση

τιμή pH. Αυτό οφείλεται στη συγκεκριμένη σχέση του διοξειδίου του άνθρακα με τις μη φορτισμένες άλφα-NH2-ομάδες αλφα αλυσίδων, και πιθανώς τις β-αλυσίδες του G. με το σχηματισμό καρβαμικών (καρβαιμοσφαιρίνης) σύμφωνα με το ακόλουθο σχήμα:

Η δεοξυαιμοσφαιρίνη δεσμεύει περισσότερο διοξείδιο του άνθρακα από το HbO2. Στα ερυθρά αιμοσφαίρια, η παρουσία DPH αναστέλλει ανταγωνιστικά το σχηματισμό καρβαμικών. Χρησιμοποιώντας τον καρβαμικό μηχανισμό, έως και το 15% του διοξειδίου του άνθρακα απομακρύνεται από το σώμα των υγιών ατόμων σε κατάσταση ηρεμίας. Περισσότερο από το 70% της ρυθμιστικής ικανότητας του αίματος παρέχεται από τον G. που βρίσκεται σε αυτό, γεγονός που οδηγεί σε σημαντική έμμεση συμμετοχή του G. στη μεταφορά διοξειδίου του άνθρακα. Όταν το αίμα ρέει μέσω ιστών HbO2 πηγαίνει στην δεοξυαιμοσφαιρίνη, δεσμεύοντας ταυτόχρονα τα ιόντα Η + και μεταφράζοντας έτσι το Η2CO3 στο hco3 -. Έτσι, με άμεση και έμμεση συμμετοχή του G., περισσότερο από το 90% του διοξειδίου του άνθρακα που συνδέεται από τους ιστούς στο αίμα δεσμεύεται και μεταφέρεται στους πνεύμονες.

Είναι σημαντικό ότι όλοι οι παραπάνω ρυθμιστές αλλαγής KDK (H +, DFG, CO2) είναι διασυνδεδεμένα, η οποία έχει μεγάλη σημασία σε ορισμένες αναδυόμενες συνθήκες patol. Έτσι, η αύξηση της συγκέντρωσης του DPG στα ερυθρά αιμοσφαίρια είναι το αποτέλεσμα πολύπλοκων αλλαγών στο μεταβολισμό τους, όπου η αύξηση του pH είναι η κύρια κατάσταση. Στην οξέωση και την αλκάλωση, επίσης λόγω της σχέσης μεταξύ Η + και DPH, η τιμή Ρ εξισώνεταιπενήντα.

Μεταβολισμός αιμοσφαιρίνης

Η βιοσύνθεση του G. εμφανίζεται σε νέες μορφές ερυθροκυττάρων (ερυθροβλάστες, νορμοβλάστες, δικτυοκύτταρα), όπου τα άτομα σιδήρου που περιλαμβάνονται στο G. διεισδύουν. Στη σύνθεση του δακτυλίου πορφυρίνης η γλυκίνη και το πορτοκαλί οξύ εμπλέκονται με το σχηματισμό του δ-αμινολεβουλινικού οξέος. Δύο μόρια του τελευταίου μετατρέπονται στο παράγωγο πυρρολίου - ο πρόδρομος πορφυρίνης. Η σφαιρίνη σχηματίζεται από αμινοξέα, δηλαδή με τον συνήθη τρόπο σύνθεσης πρωτεϊνών. Η κατάρρευση του G. αρχίζει στα ερυθρά αιμοσφαίρια, τερματίζοντας τον κύκλο ζωής τους. Το αίμα οξειδώνεται μέσω γέφυρας άλφα-μεθίνης με διάσπαση δεσμού μεταξύ των αντίστοιχων δακτυλίων πυρρολίου.

Το ληφθέν παράγωγο G. ονομάζεται βρογλοβίνη (πράσινη χρωστική ουσία). Είναι πολύ ασταθές και αποσυντίθεται εύκολα σε ιόν σιδήρου (Fe 3+), μετουσιωμένη σφαιρίνη και biliverdin.

Μεγάλη σημασία στον καταβολισμό του G. αποδίδεται στο σύμπλοκο απτοσφαιρίνης-αιμοσφαιρίνης (Hp - Hb). Σε μια έξοδο από ένα ερυθροκύτταρο στην κυκλοφορία του αίματος, ο G. δεσμεύεται ανεπανόρθωτα στην απτοσφαιρίνη (βλέπε) σε ένα σύμπλεγμα Hp - Hb. Μετά την εξάντληση ολόκληρης της ποσότητας Hp στο πλάσμα, ο G. απορροφάται από τα εγγύς σωληνάρια των νεφρών. Οι περισσότερες σφαιρίνες αποσυντίθενται στα νεφρά εντός 1 ώρας.

Ο καταβολισμός αιματών στο σύμπλοκο Hp - Hb πραγματοποιείται από δικτυοενδοθηλιακά κύτταρα του ήπατος, του μυελού των οστών και του σπλήνα με το σχηματισμό χολικών χρωστικών (βλέπε). Ο σίδηρος που αποκόπτεται ταυτόχρονα εισέρχεται στο μεταβολικό ταμείο πολύ γρήγορα και χρησιμοποιείται στη σύνθεση νέων μορίων G.

Μέθοδοι για τον προσδιορισμό της συγκέντρωσης της αιμοσφαιρίνης. Σε μια σφήνα, η πρακτική του G. συνήθως καθορίζεται από την χρωματομετρική μέθοδο χρησιμοποιώντας ένα αιμόμετρο Sali με βάση τη μέτρηση της ποσότητας αιμίνης που σχηματίζεται από το G. (βλέπε Αιμοσφαιρινομετρία). Ωστόσο, ανάλογα με την περιεκτικότητα της χολερυθρίνης και της μεθυμοσφαιρίνης στο αίμα, καθώς και σε ορισμένες συνθήκες patol, το σφάλμα της μεθόδου φτάνει το + 30%. Οι φασματοφωτομετρικές μέθοδοι έρευνας είναι πιο ακριβείς (βλ. Φασματοφωτομετρία)..

Για τον προσδιορισμό της συνολικής αιμοσφαιρίνης στο αίμα, χρησιμοποιείται η μέθοδος κυανομεθυλοσφαιρίνης, με βάση τη μετατροπή όλων των παραγώγων του G. (deoxy-Hb, HbO2, HbCO, meth-Hb, κ.λπ.) σε κυανό-met-Hb και μέτρηση της οπτικής πυκνότητας του διαλύματος στα 540 nm. Για τον ίδιο σκοπό, χρησιμοποιείται η μέθοδος πυριδίνης-αιμοχρωμογόνου. Συγκέντρωση HbO2 συνήθως προσδιορίζεται από την απορρόφηση του φωτός στα 542 nm ή με τη γκαμετρική μέθοδο (από την ποσότητα δεσμευμένου οξυγόνου).

Αιμοσφαιρίνη στην κλινική πρακτική

Ο προσδιορισμός του ποσοτικού περιεχομένου και της ποιοτικής σύνθεσης του G. χρησιμοποιείται σε συνδυασμό με άλλη αιματόλη. δείκτες (δείκτης αιματοκρίτη, ο αριθμός των ερυθρών αιμοσφαιρίων, η μορφολογία τους κ.λπ.) για τη διάγνωση ενός αριθμού patole, καταστάσεων ερυθρού αίματος (αναιμία, ερυθραιμία και δευτερογενής ερυθροκυττάρωση, αξιολόγηση του βαθμού απώλειας αίματος, πάχυνση του αίματος κατά την αφυδάτωση του σώματος και εγκαύματα κ.λπ.), για την αξιολόγηση της αποτελεσματικότητας του αιμο μεταγγίσεις κατά τη διάρκεια της θεραπείας κ.λπ..

Κανονικά, η περιεκτικότητα του G. στο αίμα είναι κατά μέσο όρο για τους άνδρες 14,5 + 0,06 g% (διακυμάνσεις 13,0-16,0 g%) και για τις γυναίκες 12,9 + 0,07 g% (12,0— 14,0 g%), σύμφωνα με τους L. E. Yarustovskaya et al. (1969); οι διακυμάνσεις εξαρτώνται από την ηλικία και τα συνταγματικά χαρακτηριστικά του σώματος, φυσικά. δραστηριότητα, διατροφή, κλίμα, μερική πίεση οξυγόνου στον αέρα του περιβάλλοντος. Η συγκέντρωση του G. στο αίμα είναι μια σχετική τιμή, που εξαρτάται όχι μόνο από την απόλυτη ποσότητα του συνολικού G. στο αίμα, αλλά και από τον όγκο του πλάσματος. Η αύξηση του όγκου του πλάσματος με αμετάβλητη ποσότητα G. στο αίμα μπορεί να δώσει υποτιμημένα στοιχεία και να μιμηθεί την αναιμία κατά τον προσδιορισμό του G..

Για μια πληρέστερη εκτίμηση του περιεχομένου του G., χρησιμοποιούνται επίσης έμμεσοι δείκτες: προσδιορισμός ενός δείκτη χρώματος, μέσος όρος περιεχομένου G. σε ένα ερυθροκύτταρο, μέση συγκέντρωση G. κυττάρου σε σχέση με έναν δείκτη αιματοκρίτη κ.λπ..

Η μείωση της συγκέντρωσης του G. στο αίμα σε μια συγκεκριμένη κρίσιμη τιμή, η οποία εμφανίζεται σε σοβαρές μορφές αναιμίας, σε 2-3 g% ή χαμηλότερη (αιμοσφαιρινοπενία, ολιγοχρωμία) συνήθως οδηγεί σε θάνατο, ωστόσο, σε ορισμένους τύπους χρόνιας, αναιμίας, ορισμένοι ασθενείς, λόγω της ανάπτυξης αντισταθμιστικών μηχανισμών, προσαρμόζονται επίσης σε τέτοια συγκέντρωση.

Στην patol, οι συνθήκες του περιεχομένου του G. και του αριθμού των ερυθρών αιμοσφαιρίων δεν αλλάζουν πάντοτε παράλληλα, γεγονός που αντικατοπτρίζεται στην ταξινόμηση της αναιμίας (διάκριση μεταξύ φυσιολογικών, υποχρωματικών και υπερχρωματικών μορφών αναιμίας). Η ερυθραιμία και η δευτερογενής ερυθροκυττάρωση χαρακτηρίζονται από αυξημένη συγκέντρωση G. (υπερχρωμία) και αύξηση του αριθμού των ερυθρών αιμοσφαιρίων ταυτόχρονα.

Σχεδόν όλο το αίμα G. βρίσκεται μέσα στα ερυθρά αιμοσφαίρια. μέρος του είναι στο πλάσμα με τη μορφή του συμπλέγματος Hp - Hb. Το ελεύθερο πλάσμα G. είναι συνήθως 0,02-2,5 mg% (σύμφωνα με τους G.V. Derviz και N.K. Bialko). Η διατήρηση του ελεύθερου G. στο πλάσμα αυξάνεται σε ορισμένες αιμολυτικές αναιμίες προχωρώντας κυρίως με ενδοαγγειακή αιμόλυση (βλ. Αιμοσφαιριναιμία).

Σε σχέση με την παρουσία αρκετών φυσιολογικών τύπων G., καθώς και την εμφάνιση στο αίμα ορισμένων ασθενειών μη φυσιολογικών αιμοσφαιρινών διαφόρων προελεύσεων (βλέπε Αιμοσφαιρίνες), δίνεται μεγάλη προσοχή στον προσδιορισμό της ποιοτικής σύνθεσης των G. ερυθρών αιμοσφαιρίων (η «φόρμουλα αιμοσφαιρίνης»). Έτσι, η ανίχνευση των αυξημένων ποσοτήτων G. όπως HbF και HbA2 είναι χαρακτηριστική συνήθως για ορισμένες μορφές βήτα-θαλασσαιμίας.

Σημειώθηκε επίσης αύξηση της περιεκτικότητας σε HbF με άλλες αιματόλες. ασθένειες (οξεία λευχαιμία, απλαστική αναιμία, παροξυσμική νυκτερινή αιμοσφαιρίνη, κ.λπ.), καθώς και με λοιμώδη ηπατίτιδα, με ασυμπτωματική κληρονομική εμμονή της εμβρυϊκής αιμοσφαιρίνης και εγκυμοσύνης. Η συγκέντρωση του κλάσματος HbA2 στο αίμα αυξάνεται παρουσία κάποιου ασταθούς G., δηλητηρίασης και μειώνεται με αναιμία ανεπάρκειας σιδήρου.

Στην ογκογένεση στον άνθρωπο, παρατηρείται αλλαγή σε διάφορους τύπους φυσιολογικού G. Στο έμβρυο (έως 18 εβδομάδες), πρωτογενής ή πρωτόγονος, ανιχνεύεται αιμοσφαιρίνη Ρ (αγγλικά πρωτόγονα). Οι ποικιλίες του υποδηλώνονται με τον ίδιο τρόπο όπως οι Hb Gower1 και Hb Gower2.

Η επικράτηση του πρωτοπαθούς G. αντιστοιχεί στην περίοδο αιματοποίησης της βιτελίνης και στην περίοδο μετά την οποία συντίθεται κυρίως η ηπατική αιματοποίηση HbF.

Η σύνθεση του "ενήλικου" HbA εντείνεται έντονα κατά την περίοδο της αιματοποίησης του μυελού των οστών. το περιεχόμενο του HbF σε ένα νεογέννητο παιδί είναι έως και 70-90% της συνολικής ποσότητας G. (το υπόλοιπο 10-30% είναι στο κλάσμα HbA). Μέχρι το τέλος του πρώτου έτους ζωής, η συγκέντρωση του HbF συνήθως μειώνεται στο 1-2% και, κατά συνέπεια, η περιεκτικότητα του HbA.

Γνωστό ως st. 200 μη φυσιολογικές (παθολογικές ή ασυνήθιστες) παραλλαγές G., η εμφάνιση των οποίων προκαλείται από διάφορα κληρονομικά ελαττώματα στο σχηματισμό αλυσίδων πολυπεπτιδίων σφαιρίνης.

Discovery των L. Pauling, Itano (Ν.Α. Itano) et al. το 1949, η patol, η αιμοσφαιρίνη S (αγγλικό δρεπανοκυτταρικό δρεπανοκυτταρικό κύτταρο) έθεσε τα θεμέλια για τη μελέτη των μοριακών παθήσεων. Η παρουσία ανώμαλου G. στα ερυθρά αιμοσφαίρια συνήθως (αλλά όχι πάντα) οδηγεί στην ανάπτυξη κληρονομικού συνδρόμου αιμολυτικής αναιμίας (βλέπε).

Οι περισσότερες από τις περιγραφόμενες παραλλαγές αιμοσφαιρίνης δεν πρέπει να θεωρούνται παθολογικές, αλλά μάλλον σπάνιες ασυνήθιστες μορφές G. Με μέλι. των θέσεων, οι αιμοσφαιρίνες S, C, D, E, Bart, H, M και μια μεγάλη ομάδα (περίπου 60) ασταθών G. έχουν ιδιαίτερη σημασία. Το ασταθές G. ονομάζεται ανώμαλες παραλλαγές G., στις οποίες η αστάθεια του μορίου να τη δράση των οξειδωτικών παραγόντων, της θέρμανσης και ορισμένων άλλων παραγόντων. Ζ. Οι ομάδες Μ προκύπτουν λόγω υποκαταστάσεων αμινοξέων σε πολυπεπτιδικές αλυσίδες στην περιοχή των επαφών αίμης και σφαιρίνης, γεγονός που οδηγεί όχι μόνο σε αστάθεια του μορίου, αλλά και σε αυξημένη τάση σχηματισμού μεθαιμοσφαιρίνης. Η Μ-αιμοσφαιρινοπάθεια είναι συχνά η αιτία της κληρονομικής μεθαιμοσφαιριναιμίας (βλέπε).

Η κατάταξη του G. βασίστηκε αρχικά στην απεικόνιση τους με τη σειρά που άνοιξαν με τα γράμματα του λατινικού αλφαβήτου. γίνεται εξαίρεση για το φυσιολογικό "ενήλικο" G., που υποδεικνύεται από το γράμμα A και το G. fetus (HbF). Το γράμμα S υποδηλώνει ένα μη φυσιολογικό δρεπανοκυτταρικό κύτταρο G. (συνώνυμο του HbB). Έτσι, τα γράμματα του λατινικού αλφαβήτου από το Α έως το Σ θεωρήθηκαν οι γενικά αναγνωρισμένες ονομασίες του G. Σύμφωνα με το υιοθετημένο στο X International Hematol. Ονοματολογία του συνεδρίου (Στοκχόλμη, 1964) Γ. στο εξής για τον προσδιορισμό νέων επιλογών δεν συνιστάται η χρήση των υπόλοιπων γραμμάτων του αλφαβήτου.

Οι νέες μορφές G. που ανακαλύφθηκαν ονομάζονται τώρα στον τόπο ανοίγματος χρησιμοποιώντας το όνομα της πόλης (περιοχής), της πόλης ή του εργαστηρίου όπου ανακαλύφθηκε για πρώτη φορά το νέο G. και υποδεικνύει (σε ​​παρένθεση) το βιοχημικό του, τον τύπο, τη θέση και τη φύση της υποκατάστασης αμινοξέων στην πληγείσα αλυσίδα. Π.χ. Hb Koln (άλφα2βήτα298 val-> met) σημαίνει ότι στην αιμοσφαιρίνη της Κολωνίας, μία από τις αλυσίδες βήτα πολυπεπτιδίου της αμινοξέος βαλίνης αντικαταστάθηκε από μεθειονίνη στην 98η θέση.

Όλες οι ποικιλίες του G. διαφέρουν μεταξύ τους στη φυσική χημεία. και φυσική ιδιότητες, και μερικές ανάλογα με τις λειτουργικές ιδιότητες, στις οποίες βασίζονται οι μέθοδοι για την ανίχνευση διαφόρων παραλλαγών G. σε μια κλινική. Ανακαλύφθηκε μια νέα κατηγορία ανώμαλου G. με μεταβλητή συγγένεια για οξυγόνο. Η. Η πληκτρολόγηση πραγματοποιείται με ηλεκτροφόρηση και διάφορες άλλες εργαστηριακές μεθόδους (δοκιμές αντοχής σε αλκάλια και θερμική μετουσίωση, φασματοφωτομετρία κ.λπ.).

Σύμφωνα με την ηλεκτροφορητική κινητικότητα, ο G. διαιρείται σε ταχέως κινούμενες, αργές και φυσιολογικές (έχουν κινητικότητα ταυτόσημη με την HbA). Ωστόσο, η αντικατάσταση υπολειμμάτων αμινοξέων δεν οδηγεί πάντα σε αλλαγή στο φορτίο του μορίου του Γ. Επομένως, ορισμένες παραλλαγές δεν μπορούν να ανιχνευθούν με ηλεκτροφόρηση.

Ιατροδικαστική αιμοσφαιρίνη

Ζ. Και τα παράγωγά του στην ιατροδικαστική καθορίζονται για να προσδιορίσουν την παρουσία αίματος σε αποδεικτικά στοιχεία ή σε οποιαδήποτε υγρά στη διάγνωση της δηλητηρίασης από ουσίες που προκαλούν τις αλλαγές του G., για να διακρίνουν το αίμα που ανήκει στο έμβρυο ή το νεογέννητο από το αίμα ενός ενήλικα. Υπάρχουν ενδείξεις για τη χρήση των κληρονομικών χαρακτηριστικών του G. στην εξέταση της αμφισβητούμενης πατρότητας, της μητρότητας και της αντικατάστασης των παιδιών, καθώς και για τον σκοπό της εξατομίκευσης αίματος σε υλικά αποδεικτικά στοιχεία.

Με ανοσοποίηση ζώων με ανθρώπινη αιμοσφαιρίνη, ελήφθησαν οροί που προκαλούν αιμοσφαιρίνη. Με τη βοήθεια αυτών των ορών, η παρουσία ανθρώπινου αίματος μπορεί να αποδειχθεί στο σημείο που μελετήθηκε στο G..

Κατά τον προσδιορισμό της παρουσίας αίματος στις κηλίδες, χρησιμοποιούνται μικροσκοπική ανάλυση και μικροκρυσταλλικές αντιδράσεις. Στην πρώτη περίπτωση, το G. μετατρέπεται με αλκάλιο και ένα αναγωγικό παράγοντα σε αιμοχρωμογόνο, το οποίο έχει χαρακτηριστικό φάσμα απορρόφησης (βλέπε Αιμοχρωμογόνο), ή το συμπυκνωμένο θειικό οξύ δρα στο G., το οποίο οδηγεί στο σχηματισμό αιματοπορφυρίνης. Το τελευταίο έχει ένα τυπικό φάσμα απορρόφησης στο ορατό μέρος του φάσματος..

Από τις μικροκρυσταλλικές αντιδράσεις, για τον προσδιορισμό της παρουσίας αίματος, τα δείγματα χρησιμοποιούνται συχνότερα με βάση την απόκτηση κρυστάλλων αιμοχρωμογόνου και υδροχλωρικής αιμίνης. Για την απόκτηση κρυστάλλων αιμίνης από έναν ιστό με λεκέ που εξετάζεται στο G., πάρτε ένα νήμα και τοποθετήστε το σε ένα γυάλινο πλακίδιο, προσθέστε μερικές κρυστάλλους χλωριούχου νατρίου και μερικές σταγόνες πυκνού οξικού οξέος σε εσάς (αντιδραστήριο Teichmann). Όταν θερμαίνεται (παρουσία αίματος) από G., σχηματίζονται κρύσταλλοι υδροχλωρικής αιμίνης (κρύσταλλοι Teichmann) - καφέ λοξά παραλληλόγραμμα, μερικές φορές αντιδράσεις λήψης κρυστάλλων ιωδίου-αιμίνης από το G. - μικροί μαύροι κρύσταλλοι με τη μορφή ρομβικών πρισμάτων.

Τα παράγωγα του G. καθορίζονται φασματοσκοπικά στο αίμα σε ορισμένες δηλητηριάσεις. Για παράδειγμα, σε περίπτωση δηλητηρίασης από μονοξείδιο του άνθρακα, η καρβοξυαιμοσφαιρίνη ανιχνεύεται στο αίμα των θυμάτων και η μεθαιμοσφαιρίνη σε περίπτωση δηλητηρίασης με ουσίες που σχηματίζουν μεθυμοσφαιρίνη.

Σε περιπτώσεις εντομοκτόνου, μπορεί να είναι απαραίτητο να αποδειχθεί η παρουσία αίματος νεογέννητου ή εμβρύου σε διάφορα υλικά στοιχεία. Δεδομένου ότι στο αίμα του εμβρύου και του νεογέννητου υπάρχει υψηλή περιεκτικότητα σε HbF και στο αίμα ενός ενήλικα - HbA, που διακρίνεται από τη φυσική τους χημεία. ιδιότητες, G. του νεογέννητου (εμβρύου) και ενήλικου μπορεί εύκολα να διαφοροποιηθεί.

Στην πράξη, η αλκαλική μετουσίωση χρησιμοποιείται συχνότερα, επειδή το G. fetus είναι πιο ανθεκτικό στη δράση των αλκαλίων από το G. ενήλικα. Οι αλλαγές του G. καθορίζονται φασματοσκοπικά, φασματοφωτομετρικά ή φωτομετρικά.

Η σύνθεση πολυπεπτιδικών αλυσίδων του G. διεξάγεται υπό τον έλεγχο δομικών και (πιθανώς) ρυθμιστικών γονιδίων. Τα δομικά γονίδια καθορίζουν μια συγκεκριμένη αλληλουχία αμινοξέων πολυπεπτιδικών αλυσίδων, τα ρυθμιστικά γονίδια καθορίζουν το ρυθμό της σύνθεσής τους (βλ. Γονίδιο).

Οι υπάρχοντες 6 τύποι αλυσίδων φυσιολογικών g (Hba, Hbβ, Hbγ, Hbδ, Hbε, Hbζ) στους ανθρώπους κωδικοποιούνται από 6 γονιδιακές θέσεις (α, β, γ, δ, ε, ζ), αντίστοιχα. Πιστεύεται ότι δύο θέσεις μπορούν να υπάρχουν για α-αλυσίδες. Επιπλέον, εντοπίστηκαν 5 διαφορετικές αλυσίδες γ, οι οποίες κωδικοποιούνται από διαφορετικές θέσεις. Έτσι, συνολικά, ένα άτομο μπορεί να έχει από 7 έως 10 ζεύγη δομικών γονιδίων που ελέγχουν τη σύνθεση του G.

Η μελέτη των σταδίων ανάπτυξης έδειξε ότι ένα άτομο έχει μια σαφή και ισορροπημένη γενετική ρύθμιση της σύνθεσης διαφόρων G. Στο πρώτο μισό της μήτρας, η hl είναι ενεργή στον άνθρωπο. αρ. θέσεις των α, γ, ζ, ε-αλυσίδων (η τελευταία είναι μόνο βραχύβια, στην πρώιμη περίοδο της εμβρυϊκής ζωής). Μετά τη γέννηση, ταυτόχρονα με το κλείσιμο του τόπου των γ-αλυσίδων, ενεργοποιούνται οι θέσεις των αλυσίδων β, δ. Ως αποτέλεσμα μιας τέτοιας μετάβασης, η αντικατάσταση του εμβρυϊκού G. (HbF) με ενήλικες αιμοσφαιρίνες - HbA με ένα μικρό κλάσμα HbA2.

Οι ασαφείς ερωτήσεις παραμένουν η θέση των γονιδιακών τόπων που καθορίζουν τη σύνθεση των γονιδίων στα χρωμοσώματα, τη σύνδεσή τους, την εξάρτηση της ενεργοποίησης και καταστολής των δομικών γονιδίων συγκεκριμένων και που σχετίζονται με περιόδους οντογένεσης γονιδίων στη δράση των ρυθμιστικών γονιδίων, την επίδραση των χυμικών παραγόντων (π.χ. ορμόνες) κ.λπ..

Η σύνθεση αλυσίδας σφαιρίνης είναι ένα συγκεκριμένο παράδειγμα σύνθεσης πρωτεϊνών σε ένα κύτταρο..

Αν και εξακολουθεί να υπάρχει μεγάλη αβεβαιότητα στη ρύθμιση της σύνθεσης G., οι μηχανισμοί που ελέγχουν τον ρυθμό μεταγραφής του mRNA (messenger RNA) με DNA είναι προφανώς βασικοί. Ο ακριβής χαρακτηρισμός του DNA που είναι ειδικά υπεύθυνος για τη σύνθεση σφαιρίνης δεν έχει επιτευχθεί. Ωστόσο, το 1972, ταυτόχρονα σε πολλά εργαστήρια, ήταν δυνατή η σύνθεση ενός γονιδίου που ρυθμίζει τη σύνθεση του G. Αυτό έγινε με τη βοήθεια του ενζύμου αντίστροφης μεταγραφάσης (βλ. Genetic Engineering).

Το τμήμα αίματος του μορίου του G. συντίθεται ξεχωριστά χρησιμοποιώντας μια σειρά ενζυματικών αντιδράσεων, ξεκινώντας με ενεργό ηλεκτρικό (ηλεκτρικό οξύ) από τον κύκλο Krebs και τελειώνει με έναν σύνθετο δακτύλιο πρωτοπορφυρίνης με ένα άτομο σιδήρου στο κέντρο.

Κατά τη διαδικασία της πρωτεϊνικής σύνθεσης, οι αλυσίδες σφαιρίνης έχουν μια χαρακτηριστική διαμόρφωση για αυτές, και η αίμη «ενσωματώνεται» σε μια ειδική τσέπη. Στη συνέχεια, εμφανίζεται ένας συνδυασμός ολοκληρωμένων αλυσίδων G. με το σχηματισμό ενός τετραμερούς.

Η σύνθεση συγκεκριμένου DNA εμφανίζεται σε πρόδρομους ερυθρών αιμοσφαιρίων μόνο μέχρι το στάδιο του ορθοχρωμικού νορμοβλαστού. Κατά τη διάρκεια αυτής της περιόδου, δημιουργείται το τελικό σετ αλυσίδων πολυπεπτιδίου σφαιρίνης, ενώνεται με την αίμη, σχηματίζονται όλα τα είδη RNA και απαραίτητα ένζυμα.

Οι κληρονομικές διαταραχές της σύνθεσης του G. χωρίζονται σε δύο μεγάλες ομάδες:

1) το λεγόμενο. δομικές παραλλαγές ή ανωμαλίες της πρωτογενούς δομής του G. - «ποιότητας» αιμοσφαιρινοπάθειες τύπου Hb, S, C, D, E, M, καθώς και ασθένειες που προκαλούνται από ασταθείς G. και G. με αυξημένη συγγένεια για O2 (βλέπε. Αιμοσφαιρινοπάθειες),

2) καταστάσεις που προκύπτουν από τον μειωμένο ρυθμό σύνθεσης μιας από τις αλυσίδες πολυπεπτιδίων σφαιρίνης - «ποσοτικές» αιμοσφαιρινοπάθειες ή θαλασσαιμία (βλ.).

Με δομικές παραλλαγές, η σταθερότητα και η λειτουργία του μορίου G. μπορεί να αλλάξει. Με τις θαλασσαιμίες, η δομή της σφαιρίνης μπορεί να είναι φυσιολογική. Δεδομένου ότι και οι δύο τύποι γενετικών ελαττωμάτων είναι συνηθισμένοι σε πολλούς ανθρώπινους πληθυσμούς, παρατηρούνται συχνά άτομα που είναι ταυτόχρονα ετερόζυγα για τη δομική παραλλαγή του G. και της θαλασσαιμίας. Οι συνδυασμοί διαφορετικών γονιδίων αποτελούν ένα πολύ περίπλοκο φάσμα αιμοσφαιρινοπαθειών. Σε ορισμένες περιπτώσεις, οι μεταλλάξεις μπορούν να επηρεάσουν τους μηχανισμούς μεταγωγής της σύνθεσης G., η οποία οδηγεί, για παράδειγμα, στη συνέχιση της σύνθεσης του εμβρυϊκού G. σε ενήλικες. Αυτές οι καταστάσεις ονομάζονται συλλογικά η κληρονομική εμμονή της εμβρυϊκής αιμοσφαιρίνης..

Οι συγχωνευμένες παραλλαγές αλυσίδας περιλαμβάνουν μεταλλάξεις του τύπου Hb Lepore, anti-Lepore και Kenya. Πιθανότατα, αυτές οι δομικές ανωμαλίες G. προέκυψαν ως αποτέλεσμα άνισου μη ομόλογου σημείου διέλευσης μεταξύ στενά συνδεδεμένων γονιδίων G. Ως αποτέλεσμα αυτού, για παράδειγμα, οι α-αλυσίδες στο Hb Lepore είναι φυσιολογικές και άλλες αλυσίδες πολυπεπτιδίων περιέχουν μέρος της αλληλουχίας δ και μέρος της αλληλουχίας β πολυπεπτιδικές αλυσίδες.

Δεδομένου ότι μπορούν να εμφανιστούν μεταλλάξεις σε οποιοδήποτε από τα γονίδια που καθορίζουν τη σύνθεση του G., ενδέχεται να προκύψουν διάφορες καταστάσεις στις οποίες άτομα θα είναι ομοζυγώτες, ετεροζυγώτες ή διπλοί ετεροζυγώτες για αλληλόμορφα ανώμαλα G. σε έναν ή περισσότερους τόπους.

Είναι γνωστές περισσότερες από 200 δομικές παραλλαγές του G., από τις οποίες χαρακτηρίζονται περισσότερες από 120, και σε πολλές περιπτώσεις ήταν δυνατή η σύνδεση της δομικής αλλαγής στο G. με την ανώμαλη λειτουργία του. Ο απλούστερος μηχανισμός για την εμφάνιση μιας νέας παραλλαγής του G. ως αποτέλεσμα της μετάλλαξης σημείου (αντικατάσταση μιας μόνο βάσης στον γενετικό κώδικα) μπορεί να αποδειχθεί με το παράδειγμα του HbS (σχήμα).

Η επίδραση της υποκατάστασης αμινοξέων στη φυσική χημεία. ιδιότητες, σταθερότητα και λειτουργία του μορίου του G. εξαρτάται από τον τύπο του αμινοξέος, το άκρο που αντικαθίσταται το πρώτο και τη θέση του σε ένα μόριο. Ορισμένες μεταλλάξεις (αλλά όχι όλες) αλλάζουν σημαντικά τη λειτουργία και τη σταθερότητα του μορίου G. (HbM, ασταθείς αιμοσφαιρίνες, αιμοσφαιρίνες με αλλοιωμένη συγγένεια για το Ο2) ή τη διαμόρφωσή του και έναν αριθμό φυσικών χημικών. ιδιότητες (HbS και HbC).

Οι αιμοσφαιρίνες είναι ασταθείς

Οι αιμοσφαιρίνες είναι ασταθείς - μια ομάδα ανώμαλων αιμοσφαιρινών που είναι ιδιαίτερα ευαίσθητες σε οξειδωτικούς παράγοντες, θέρμανση και έναν αριθμό άλλων παραγόντων, που εξηγείται από μια γενετικά καθορισμένη αντικατάσταση ορισμένων υπολειμμάτων αμινοξέων στα μόρια τους από άλλους. η μεταφορά τέτοιων αιμοσφαιρινών συχνά εκδηλώνεται ως αιμοσφαιρίνη (βλέπε).

Στα ερυθροκύτταρα ανθρώπων - οι φορείς του ασταθούς G. εμφανίζονται λεγόμενοι. Σώματα Heinz, τα οποία είναι συστάδες μετουσιωμένων μορίων ασταθούς G. (συγγενής αιμολυτική αναιμία με σώματα Heinz). Το 1952, η Katie (Ι. A. Cathie) πρότεινε μια κληρονομική φύση αυτής της ασθένειας. Ο Frick (P. Frick), ο Gitzig (W. H. Hitzig) και ο Vetke (K. Betke) το 1962 για πρώτη φορά χρησιμοποιώντας το παράδειγμα του Hb Zurich απέδειξαν ότι η αιμολυτική αναιμία με τα σώματα Heinz σχετίζεται με την παρουσία ασταθών αιμοσφαιρινών. Οι Carrell (R. W. Carrell) και G. Lehmann το 1969 πρότειναν ένα νέο όνομα για τέτοιες αιμοσφαιρίνες - αιμολυτική αναιμία λόγω της μεταφοράς ασταθούς G..

Η αστάθεια των μορίων G. μπορεί να προκληθεί από την αντικατάσταση υπολειμμάτων αμινοξέων σε επαφή με αίμα. αντικατάσταση του υπολοίπου ενός μη πολικού αμινοξέος με ένα πολικό · παραβίαση της δευτερεύουσας δομής του μορίου που προκαλείται από την αντικατάσταση οποιουδήποτε υπολείμματος αμινοξέος με υπόλειμμα προλίνης · αντικατάσταση υπολειμμάτων αμινοξέων στην περιοχή των επαφών α1β1 και α2β2, η οποία μπορεί να οδηγήσει στη διάσπαση ενός μορίου αιμοσφαιρίνης σε μονομερή και διμερή. διαγραφή (απώλεια) ορισμένων υπολειμμάτων αμινοξέων · επιμήκυνση των υπομονάδων, για παράδειγμα, δύο ασταθείς G. - Hb Cranston και Hb Tak έχουν επιμήκεις βήτα σε σύγκριση με την κανονική αιμοσφαιρίνη λόγω του υδρόφοβου τμήματος που συνδέεται με το C-άκρο τους.

Η ταξινόμηση του ασταθούς G., που προτάθηκε από τον D. Dacy (J. V. Dacie) και τροποποιήθηκε από τους Yu. N. Tokarev και V. M. Belostotsky, βασίζεται στη φύση των αλλαγών στο μόριο που καθιστούν τον G. ασταθές..

Περιγράφεται περίπου. 90 ασταθή G., και παραλλαγές με την αντικατάσταση υπολειμμάτων αμινοξέων σε βήτα αλυσίδες G. μορίων βρίσκονται περίπου 4 φορές συχνότερα από ό, τι με την αντικατάσταση τέτοιων υπολειμμάτων σε άλφα αλυσίδες.

Ο φορέας του ασταθούς G. κληρονομείται από έναν αυτοσωμικό κυρίαρχο τύπο και οι φορείς είναι ετεροζυγώτες. Σε ορισμένες περιπτώσεις, η εμφάνιση ασταθούς G. μεταφοράς είναι αποτέλεσμα αυθόρμητης μετάλλαξης. Η μείωση της σταθερότητας του G. όχι μόνο οδηγεί στην εύκολη καταβύθισή του, αλλά σε ορισμένες περιπτώσεις και σε απώλεια αίματος. Η υποκατάσταση υπολειμμάτων αμινοξέων στις θέσεις επαφής των αλυσίδων άλφα και βήτα του μορίου G. μπορεί να επηρεάσει τη συνάφεια του μορίου με οξυγόνο, την αλληλεπίδραση αιμάτων και την ισορροπία μεταξύ τετραμερών, διμερών και μονομερών αιμοσφαιρίνης. Σε άτομα ετερόζυγα για τα γονίδια του ασταθούς G., συντίθενται τόσο φυσιολογικά όσο και ανώμαλα, ασταθή G., ωστόσο, το τελευταίο μετουσιώνει γρήγορα και καθίσταται λειτουργικά ανενεργό.

Σοβαρή αιμολυτική αναιμία παρατηρείται συνήθως σε ασθενείς που είναι φορείς ασταθούς G. με υψηλό βαθμό αστάθειας του μορίου.

Κατά τη μεταφορά άλλων ασταθών σφηνών G., οι εκδηλώσεις είναι συνήθως μέτριας σοβαρότητας ή πολύ ασήμαντες. Σε ορισμένες περιπτώσεις (Hb Riverdale - Bronx, Hb Zurich κ.λπ.) η μεταφορά του ασταθούς G. εκδηλώνεται με τη μορφή αιμολυτικών κρίσεων μετά τη λήψη ορισμένων φαρμάκων (σουλφοναμίδια, αναλγητικά κ.λπ.) ή έκθεση σε λοιμώξεις. Ορισμένοι ασθενείς, για παράδειγμα, φορείς Hb Hammersmith, Hb Bristol, Hb Sydney και άλλοι, έχουν δερματική κυάνωση που προκαλείται από αυξημένο σχηματισμό met- και sulfhemoglobins. Οι αιμοσφαιρινοπάθειες που προκαλούνται από τη μεταφορά ασταθούς G. πρέπει να διαφοροποιούνται με αιμολυτική και υποχρωμική αναιμία άλλης αιτιολογίας και, κυρίως, με έλλειψη σιδήρου και αιμολυτική αναιμία που σχετίζεται με γενετικά καθορισμένη ανεπάρκεια των ενζύμων του κύκλου πεντόζης-φωσφορικής, γλυκόλυσης κ.λπ..

Τα περισσότερα άτομα που είναι φορείς ασταθούς G. δεν χρειάζονται ειδική μεταχείριση. Με την αιμόλυση, η γενική θεραπεία ενίσχυσης είναι χρήσιμη. Σε όλους τους φορείς του ασταθούς G. συνιστάται να αποφεύγετε τα οξειδωτικά φάρμακα που προκαλούν αιμόλυση (σουλφοναμίδια, σουλφόνες, αναλγητικά κ.λπ.). Οι μεταγγίσεις αίματος ενδείκνυνται μόνο με την ανάπτυξη βαθιάς αναιμίας. Σε σοβαρή αιμόλυση με αυξημένη δέσμευση ερυθρών αιμοσφαιρίων από τον σπλήνα και τον υπερπλασιασμό, ενδείκνυται σπληνεκτομή (βλέπε). Ωστόσο, η σπληνεκτομή σε παιδιά (έως 6 ετών) συνήθως δεν πραγματοποιείται λόγω του κινδύνου σηψαιμίας.

Μέθοδοι για την ανίχνευση ασταθών αιμοσφαιρινών

Η μελέτη της θερμοθεκτικότητας της αιμοσφαιρίνης είναι η πιο σημαντική δοκιμή για την ανίχνευση της αστάθειας της. Προτάθηκε από τους Grimes (AG Grimes) και Meisler (A. Meisler) το 1962 και Daisy το 1964 και συνίσταται στην επώαση αιμολυμάτων αραιωμένων με 0,1 Μ φωσφορικό ή ρυθμιστικό διάλυμα Tris-HCl, pH 7,4, στα 50– 60 ° για μια ώρα. Ταυτόχρονα, το ασταθές G. μετουσιώνεται και καθιζάνει και η ποσότητα θερμοσταθερού G. που παραμένει στο διάλυμα προσδιορίζεται φασματοφωτομετρικά στα 541 nm και υπολογίζεται με τον τύπο:

[Δείγμα δοκιμής Ε] / [Δείγμα ελέγχου Ε] * 100 = = θερμοσταθερή αιμοσφαιρίνη (σε ποσοστό),

όπου E είναι η τιμή εξαφάνισης σε μήκος κύματος 541 nm.

Η σχετική περιεκτικότητα του θερμοσταθερού G. είναι ίση με 100% - ο αριθμός των θερμοσταθερών G. (σε ποσοστό).

Οι Carrell και Kay (R. Kau) το 1972 πρότειναν επώαση αιμολυμάτων σε μείγμα ισοπροπανόλης 17% - ρυθμιστικό διάλυμα Tris, ρΗ 7,4 στους 37 ° για 30 λεπτά.

Η αιμόλυση των ερυθρών αιμοσφαιρίων μπορεί να προκληθεί από νερό, επειδή η χρήση τετραχλωριούχου άνθρακα ή χλωροφορμίου για το σκοπό αυτό οδηγεί σε μερική μετουσίωση του ασταθούς G. και παραμόρφωση των ληφθέντων δεδομένων.

Η πιο κοινή μέθοδος για τον προσδιορισμό του ασταθούς G. είναι η ιστοχημεία, μια μέθοδος για τον προσδιορισμό των σωμάτων Heinz. Τα ερυθρά αιμοσφαίρια χρωματίζονται με κρυσταλλικό ιώδες, μεθύλιο ιώδες ή χρησιμοποιείται αντίδραση με ακετυλοφαινυλυδραζίνη. Το αίμα προεπωάζεται για μία ημέρα στους 37 °. Πρέπει να ληφθεί υπόψη ότι τα σώματα Heinz μπορούν επίσης να ανιχνευθούν με άλλη αιμολυτική αναιμία, θαλασσαιμία, με δηλητηρίαση από τους σχηματιστές μεθεμοσφαιρίνης και με ορισμένα ένζυμα.

Ο ηλεκτροφορητικός διαχωρισμός αιμολυμάτων σε χαρτί ή οξική κυτταρίνη συχνά δεν παράγει αποτελέσματα, καθώς σε πολλούς ασταθείς G. η αντικατάσταση υπολειμμάτων αμινοξέων σε ένα μόριο δεν προκαλεί αλλαγή στις ηλεκτροφορητικές ιδιότητες του μορίου. Η ηλεκτροφόρηση σε πολυακρυλαμίδια και πηκτές αμύλου (βλέπε Ηλεκτροφόρηση) ή η ισοηλεκτρική εστίαση είναι πιο ενημερωτική από αυτή την άποψη..

Σε πολλούς ασθενείς που είναι φορείς ασταθούς G., τα ούρα διαρκώς ή μερικές φορές αποκτούν σκούρο χρώμα λόγω του σχηματισμού διπυρόλων, το οποίο χρησιμεύει ως αρκετά ακριβές σημάδι της παρουσίας ασταθούς G..

Βιβλιογραφία: Vladimirov G. E. and Panteleeva N. S. Functional biochemistry, L., 1965;

Korzhuev Ρ.Α. Αιμοσφαιρίνη, Μ., 1964, βιβλιογραφία.; Kushakovsky M. S. Κλινικές μορφές βλάβης αιμοσφαιρίνης, L., 1968; Perutz M. Το μόριο αιμοσφαιρίνης, στο βιβλίο: Molecules and cell, ed. G. M. Frank, trans. από Αγγλικά, σελ. 7, Μ., 1966; Tumanov A.K. Βασικές αρχές της ιατροδικαστικής ιατρικής εξέτασης των υλικών αποδεικτικών στοιχείων, M., 1975, bibliogr. Uspenskaya V. D. Στον τόπο της σύνθεσης και του καταβολισμού της απτοσφαιρίνης και του ρόλου της στην ανταλλαγή αιμοσφαιρίνης, Vopr. μέλι. Chemistry, τόμος 16, Νο. 3, σελ. 227, 1970, βιβλιογραφία. Harris G. Βασικές αρχές της βιοχημικής ανθρώπινης γενετικής, trans. από Αγγλικά, σελ. 15, Μ., 1973; Sharonov Yu. A. and Sharonova N. A. Δομή και λειτουργίες της αιμοσφαιρίνης, Molecular Biol., Τόμος 9, No. 1, p. 145, 1975, βιβλιογραφία. Sharashe S. Αιμοσφαιρίνες με αλλοιωμένη συγγένεια οξυγόνου, Clin. Haemat., V. 3, σελ. 357, 1974, βιβλιογραφία. Giblett E. R. Γενετικοί δείκτες στο ανθρώπινο αίμα, Φιλαδέλφεια, 1969; Δομή και λειτουργία αιμοσφαιρίνης και ερυθροκυττάρων, εκδ. από τους G. J. Brewer, Ν. Υ. - L., 1972; HuehnsE. R. Γενετικός έλεγχος της σύνθεσης της άλφα-αλυσίδας της αιμοσφαιρίνης, Haematolo-gia, v. 8, σελ. 61, 1974, βιβλιογραφία. Lehmann Η. Αιμοσφαιρίνες Huntsman R. G. Man, Φιλαδέλφεια, 1974; Perutz M. F. Η κροατική διάλεξη, 1968, Το μόριο αιμοσφαιρίνης, Proc, roy, Soc. Β. V. 173, σελ. 113, 1969; Perutz M. F. α. Lehmann H. Μοριακή παθολογία της ανθρώπινης αιμοσφαιρίνης, Nature (Lond.), V. 219, σελ. 902, 1968; Ράουτον Ι. Μερικές πρόσφατες εργασίες σχετικά με τις αλληλεπιδράσεις οξυγόνου, διοξειδίου του άνθρακα και αιμοσφαιρίνης, Biochem. J., ν. 117, σελ. 801, 1970; Σταματογιαννόπουλος Γ. Α. NuteP. Ε. Γενετικός έλεγχος αιμοσφαιρινών, Clin. Haemat., V. 3, σελ. 251, 1974, βιβλιογραφία. Van Assendelft O. W. Φασματοφωτομετρία παραγώγων αιμοσφαιρίνης, Assen, 1970; Weatherall D. J. Μοριακή βάση για ορισμένες διαταραχές της αιμοσφαιρίνης, Brit, med. J., ν. 4, σελ. 451, 516, 1974; Weatherall D. J. α. Clegg J. B. Μοριακή βάση της θαλασσαιμίας, Brit. J. Haemat., V. 31, συμπλη., Σ. 133, 1975; Wintro-b e M. M. Κλινική αιματολογία, Φιλαδέλφεια, 1974.

Οι αιμοσφαιρίνες είναι ασταθείς - Didkovsky N.A. et al. Hemoglobin Volga 27 (B9) alanine -> ασπαρτικό οξύ (νέα ανώμαλη αιμοσφαιρίνη με σοβαρή αστάθεια), Probl, αιματόλη και μετάγγιση αίματος, τόμος 22, Νο. 4, σελ. 30, 1977, βιβλιογραφία.; Idelsson L. I., Didkovsky N. A. and Ermilchenko G. V. Αιμολυτική αναιμία, Μ., 1975, βιβλιογραφία. Μπουν F., Ξεχάστε τον B. G. a. Ranney H. M. Ανθρώπινες αιμοσφαιρίνες, Philadelphia, 1977, bibliogr.; Lehmann Η. Kynosh P. A. Παραλλαγές ανθρώπινης αιμοσφαιρίνης και τα χαρακτηριστικά τους, Άμστερνταμ, 1976.


Α.Ρ. Αντρέβα; Yu. H. Tokarev (στολίδι και γονίδιο), A.K. Tumanov (δικαστήριο).; Yu. H. Tokarev, V. M. Belostotsky.

Αιμοσφαιρίνη - ο κανόνας στο αίμα

Όταν πραγματοποιούν μια γενική εξέταση αίματος, οι ασθενείς δίνουν πάντα προσοχή στη χημική σύνθεση αυτού του βιολογικού υγρού, ειδικά στον αριθμό των ερυθρών αιμοσφαιρίων. Είναι πολύ σημαντικό να ελέγχετε το φυσιολογικό επίπεδο της αιμοσφαιρίνης, διαφορετικά λαμβάνουν χώρα σοβαρές δυσλειτουργίες του σώματος, προχωρά αναιμία ανεπάρκειας σιδήρου, δυσλειτουργίες του ανοσοποιητικού συστήματος.

Ο κανόνας της αιμοσφαιρίνης στους ανθρώπους

Για να προσδιοριστεί η συγκέντρωση αυτού του δείκτη στο βιολογικό υγρό, ο ασθενής πρέπει να κάνει γενική εξέταση αίματος σε εργαστηριακές συνθήκες. Το ιδανικό επίπεδο κυμαίνεται μεταξύ 120-150 γραμμάρια ανά 1 λίτρο, αλλά τέτοια πρότυπα μπορεί να υπερεκτιμούνται παθολογικά, να υποτιμούνται λόγω εσωτερικών ασθενειών του σώματος. Για παράδειγμα, στο ασθενέστερο φύλο, η μείωση της πρωτεΐνης προκαλείται από την άφιξη μιας άλλης εμμήνου ρύσεως. Για το ανδρικό σώμα, υπάρχει διαφορετικός κανόνας αιμοσφαιρίνης στο αίμα, το όριο των 135-180 γραμμάρια ανά 1 λίτρο θεωρείται αποδεκτό.

Ξεχωριστά, αξίζει να διευκρινιστεί ότι η καρβοξυαιμοσφαιρίνη είναι μια άλλη πρωτεΐνη από τη χημική σύνθεση του αίματος, η οποία είναι ένας συνδυασμός μονοξειδίου του άνθρακα και αιμοσφαιρίνης. Η αξία του πρέπει να μειώνεται συνεχώς, αλλιώς υπάρχει πείνα οξυγόνου, έντονα συμπτώματα γενικής δηλητηρίασης του σώματος. Για τη μείωση της καρβοξυαιμοσφαιρίνης, πρέπει να συμβουλευτείτε έναν ειδικό, να προσδιορίσετε την πραγματική κλινική εικόνα με εργαστηριακή μέθοδο.

Αιμοσφαιρίνη πάνω από το φυσιολογικό

Εάν, σύμφωνα με τα αποτελέσματα των αναλύσεων, παρατηρείται απόκλιση από τις επιτρεπόμενες τιμές, λαμβάνει χώρα παθολογία. Είναι πιθανό ότι με μια σπασμένη χημική σύνθεση του αίματος, μια λανθάνουσα ασθένεια αναπτύσσεται στο σώμα, η οποία πρέπει να διαγνωστεί και να αντιμετωπιστεί εγκαίρως. Το καθήκον του γιατρού είναι να καθορίσει με εργαστηριακές μεθόδους το γεγονός και τον λόγο της απόκλισης της συγκέντρωσης πρωτεΐνης από αποδεκτές τιμές ανάλογα με την ηλικιακή κατηγορία. Εάν παραβιαστεί ο κανόνας της περιεκτικότητας σε αιμοσφαιρίνη, η αιτιολογία της παθολογικής διαδικασίας μπορεί να έχει ως εξής:

  • απόφραξη του εντέρου;
  • πνευμονική ανεπάρκεια
  • Συγγενές καρδιακό ελάττωμα
  • θερμικά εγκαύματα
  • σακχαρώδης διαβήτης, συμπεριλαμβανομένων λανθάνουσας μορφής ·
  • ογκολογικές ασθένειες
  • προοδευτική αιμοσφαιριναιμία
  • υπερβολική πυκνότητα αίματος
  • υπερβιταμίνωση με βιταμίνες Β.
  • συγκοπή.

Κάτω του φυσιολογικού

Εάν σε ένα κάποτε υγιές σώμα, αυτός ο δείκτης μειώνεται παθολογικά, προχωρά αναιμία ανεπάρκειας σιδήρου, εμφανίζεται λιμοκτονία οξυγόνου, ακολουθούμενη από κυτταρικό θάνατο. Η κατάσταση είναι εξαιρετικά επικίνδυνη για ολόκληρο τον οργανισμό, καθώς υπάρχει γενική αδυναμία, σημάδια δηλητηρίασης του σώματος και σοβαρά προβλήματα του ανοσοποιητικού συστήματος. Κάθε ασθενής πρέπει να γνωρίζει τι επιτρέπεται ο κανόνας της αιμοσφαιρίνης και με ποιες μεθόδους είναι δυνατόν να επιτευχθεί η επιθυμητή τιμή σε περίπτωση προοδευτικής παθολογίας. Υπάρχουν διάφοροι λόγοι για τους οποίους μειώνεται η συγκέντρωση πρωτεϊνών. Το:

  • αιμορραγικές ασθένειες
  • ανεπάρκεια φολικού οξέος και βιταμίνης Β12
  • μετάγγιση αίματος;
  • αιμορροϊδές;
  • παθολογία του αναπαραγωγικού συστήματος ·
  • η περίοδος του θηλασμού ·
  • αυτοάνοσες και κληρονομικές ασθένειες ·
  • η πορεία των μολυσματικών διεργασιών ·
  • εγκυμοσύνη;
  • υπογλυκαιμία.

Ο κανόνας της αιμοσφαιρίνης στις γυναίκες

Ανάλογα με την ηλικιακή κατηγορία, η συγκέντρωση πρωτεΐνης έχει ορισμένα όρια. Οι εκπρόσωποι του ασθενέστερου φύλου, διαφέρουν ανάλογα με την περίοδο του μήνα, διαφέρουν στην ασταθή απόδοση τους. Στην ιδανική περίπτωση, η φυσιολογική αιμοσφαιρίνη σε γυναίκες από 18 έως 60 ετών κυμαίνεται μεταξύ 120-150 γραμμάρια ανά λίτρο αίματος. Στις υπόλοιπες κλινικές εικόνες, μιλάμε ήδη για την παθολογία. Εάν η αιμοσφαιρίνη είναι φυσιολογική, υπάρχουν ορισμένα ανησυχητικά συμπτώματα που μειώνουν την ποιότητα και την παραγωγικότητα της καθημερινής ζωής.

Όταν ξεκινά η περίοδος της εμμήνου ρύσεως, μην εκπλαγείτε εάν η συγκέντρωση πρωτεΐνης στο αίμα μειώνεται γρήγορα. Αυτό είναι ένα φυσιολογικό φαινόμενο, το οποίο εξηγείται από τη συνηθισμένη απώλεια αίματος στο γυναικείο σώμα. Το επιτρεπόμενο όριο σταθεροποιείται την 7-10η ημέρα του εμμηνορροϊκού κύκλου και τέτοιες φυσικές αλλαγές στον κανόνα (μείωση) εμφανίζονται μηνιαίως.

Κατα την εγκυμοσύνη

Δεδομένου ότι ο όγκος του αίματος κατά τη διάρκεια της κύησης είναι σχεδόν διπλάσιος, μια γενική ανάλυση αυτού του βιολογικού υγρού καθορίζει μια απότομη μείωση της αιμοσφαιρίνης. Μια τέτοια παραβίαση στο πλαίσιο των ορμονικών αλλαγών στο σώμα επηρεάζει αρνητικά τη γενική ευημερία μιας εγκύου γυναίκας. Οι γιατροί αναφέρουν: ο κανόνας της αιμοσφαιρίνης σε έγκυες γυναίκες του 1ου και 3ου τριμήνου είναι 110 g / l, με την έναρξη του δεύτερου τριμήνου - 105 g / l. Κατά παράβαση αυτών των ορίων, απαιτείται άμεση θεραπεία ακόμη και κατά τη διάρκεια της εγκυμοσύνης.

Είναι σημαντικό να σημειωθεί: εάν η χημική σύνθεση του αίματος δεν είναι κανονικοποιημένη, υποφέρει μόνο το σώμα της μελλοντικής μητέρας, αλλά και το αγέννητο μωρό. Για να μειώσετε τον κίνδυνο αναιμίας από ανεπάρκεια σιδήρου, πρέπει να αλλάξετε τη συνήθη διατροφή σας, να πάρετε βιταμίνες σε φυσικά προϊόντα και δισκία, να ακολουθήσετε όλα τα προληπτικά μέτρα όπως σας συνέστησε ο γιατρός σας..

Πρότυπο αίματος αιμοσφαιρίνης στις γυναίκες, κανόνα αιμοσφαιρίνης στους άνδρες

Η αιμοσφαιρίνη είναι μια πρωτεΐνη που περιέχει σίδηρο στο ανθρώπινο αίμα και παρέχει μεταφορά οξυγόνου στους ιστούς. Το επίπεδο της αιμοσφαιρίνης στο αίμα είναι εξαιρετικά σημαντικό για τη διάγνωση πολλών ασθενειών. Για να μάθετε εάν η αιμοσφαιρίνη σας είναι φυσιολογική στο αίμα σας, πρέπει να κάνετε γενική εξέταση αίματος.

Είναι πολύ σημαντικό το επίπεδο αιμοσφαιρίνης στο αίμα να είναι φυσιολογικό. Δεδομένου ότι η χαμηλότερη αιμοσφαιρίνη απειλεί με ζάλη και λιποθυμία, η αυξημένη αιμοσφαιρίνη είναι σύμπτωμα πολλών αρκετά σοβαρών ασθενειών.

Η αιμοσφαιρίνη (από άλλα ελληνικά. Αἷμα - αίμα και λατινική σφαίρα - σφαίρα) είναι μια σύνθετη πρωτεΐνη που περιέχει σίδηρο από ζώα που περιέχουν αίμα και μπορεί να δεσμευτεί αντιστρεπτά στο οξυγόνο, διασφαλίζοντας τη μεταφορά του στον ιστό.

Αιμοσφαιρίνη (Hb, Αιμοσφαιρίνη)
Η αιμοσφαιρίνη είναι μια χρωστική του αναπνευστικού αίματος που βρίσκεται στα ερυθρά αιμοσφαίρια και εμπλέκεται στη μεταφορά οξυγόνου και διοξειδίου του άνθρακα. Η περιεκτικότητα αιμοσφαιρίνης στο αίμα στους άνδρες είναι ελαφρώς υψηλότερη από ό, τι στις γυναίκες και είναι ο κανόνας. Σε παιδιά του πρώτου έτους της ζωής, μπορεί να παρατηρηθεί μια φυσιολογική μείωση της συγκέντρωσης της αιμοσφαιρίνης, αυτός είναι ο κανόνας. Μια παθολογική μείωση της αιμοσφαιρίνης στο αίμα (αναιμία) μπορεί να είναι το αποτέλεσμα των αυξημένων απωλειών σε διάφορους τύπους αιμορραγίας, το αποτέλεσμα της επιταχυνόμενης καταστροφής των ερυθρών αιμοσφαιρίων, του μειωμένου σχηματισμού ερυθρών αιμοσφαιρίων. Η αναιμία μπορεί να είναι είτε μια ανεξάρτητη ασθένεια είτε ένα σύμπτωμα μιας χρόνιας νόσου.
Αιματοκρίτης (Ht, Αιματοκρίτης)
Ο αιματοκρίτης είναι ένα ποσοστό όλων των σχηματισμένων στοιχείων (ποσοτικά, κυρίως ερυθρών αιμοσφαιρίων) του συνολικού όγκου αίματος.

Ο ρυθμός της αιμοσφαιρίνης στο αίμα

ποσοστό αιμοσφαιρίνης για τις γυναίκεςποσοστό αιμοσφαιρίνης για τους άνδρες
120 - 160 g / l.130 - 170 g / l
Βιοχημική εξέταση αίματος: Hb (μέσος όρος) 110-180 g / l

Κριτήρια της ΠΟΥ για τη διάγνωση της αναιμίας στους άνδρες:
ερυθρά αιμοσφαίρια g / dl.

Ο ρυθμός της αιμοσφαιρίνης στο αίμα δείχνει την περιεκτικότητα σε σίδηρο στο αίμα, το βέλτιστο επίπεδο της οποίας για διαφορετικές κατηγορίες ηλικιών έχει καθοριστεί για μεγάλο χρονικό διάστημα:

Ηλικία, φύλοΕπίπεδο αιμοσφαιρίνης, g / dl
Παιδιά
1 ημέρα - 14 ημέρες13.4 - 19.8
14 ημέρες - 4,3 εβδομάδες10.7 - 17.1
4,3 εβδομάδες - 8,6 εβδομάδες9.4 - 13.0
8,6 εβδομάδες - 4 μήνες10.3 - 14.1
4 μήνες - 6 μήνες11.1 - 14.1
6 μήνες - 9 μήνες11.4 - 14.0
9 μήνες - 12 μήνες11.3 - 14.1
12 μήνες - 5 χρόνια11.0 - 14.0
5 χρόνια - 10 χρόνια11.5 - 14.5
10 χρόνια - 12 χρόνια12.0 - 15.0
12 χρόνια - 15 χρόνιαγυναίκες11.5 - 15.0
Ανδρες12.0 - 16.0
15 χρόνια - 18 χρόνιαγυναίκες11.7 - 15.3
Ανδρες11.7 - 16.6
18 ετών - 45 ετώνγυναίκες11.7 - 15.5
Ανδρες13.2 - 17.3
45 χρόνια - 65 χρόνιαγυναίκες11.7 - 16.0
Ανδρες13.1 - 17.2
65 ετών 6 / μl). Εναλλακτικές μονάδες: 10 12 κύτταρα / Λ. Συντελεστές μετατροπής: 10 12 κύτταρα / l = 10 6 κύτταρα / μl = εκατομμύρια / μl.
Τιμές αναφοράς

Ηλικία, φύλοΕρυθρά αιμοσφαίρια, mln / μl (x10 6 / μl)
Παιδιά
1 ημέρα - 14 ημέρες3.90 - 5.90
14 ημέρες - 4,3 εβδομάδες3.30 - 5.30
4,3 εβδομάδες - 4 μήνες3,50 - 5,10
4 μήνες - 6 μήνες3.90 - 5.50
6 μήνες - 9 μήνες4.00 - 5.30
9 μήνες - 12 μήνες4.10 - 5.30
12 μήνες - 3 χρόνια3.80 - 4.80
3 χρόνια - 6 χρόνια3.70 - 4.90
6 χρόνια - 9 χρόνια3.80 - 4.90
9 χρόνια - 12 χρόνια3.90 - 5.10
12 χρόνια - 15 χρόνιαγυναίκες3.80 - 5.00
Ανδρες4.10 - 5.20
15 χρόνια - 18 χρόνιαγυναίκες3.90 - 5.10
Ανδρες4.20 - 5.60
18 ετών - 45 ετώνγυναίκες3.80 - 5.10
Ανδρες4.30 - 5.70
45 χρόνια - 65 χρόνιαγυναίκες3.80 - 5.30
Ανδρες4.20 - 5.60
65 χρόνια - 120 χρόνιαγυναίκες3.80 - 5.20
Ανδρες3.80 - 5.80


Αυξημένη συγκέντρωση ερυθρών αιμοσφαιρίων:

  1. αφυδάτωση (με σοβαρή διάρροια, έμετο, υπερβολική εφίδρωση, διαβήτη, ασθένεια εγκαύματος, περιτονίτιδα).
  2. φυσιολογική ερυθροκυττάρωση (μεταξύ κατοίκων των υψίπεδων, πιλότων, αθλητών).
  3. συμπτωματική ερυθροκυττάρωση (με ανεπάρκεια του αναπνευστικού και καρδιαγγειακού συστήματος, πολυκυστική νεφρική νόσο).
  4. ερυθραιμία.

Μείωση της συγκέντρωσης των ερυθρών αιμοσφαιρίων:

  1. αναιμία διαφόρων αιτιολογιών.
  2. υπερθέρμανση.

MCV (μέσος όγκος ερυθρών αιμοσφαιρίων)

Μέθοδος ορισμού: Εκτιμώμενη.
Μονάδες: fl (femtoliter).
Τιμές αναφοράς

Ηλικία, φύλοΜέσος όγκος
ερυθρά αιμοσφαίρια,
MCV fl
Παιδιά
1 ημέρα - 14 ημέρες88.0 - 140.0
14 ημέρες - 4,3 εβδομάδες91.0 - 112.0
4,3 εβδομάδες - 8,6 εβδομάδες84.0 - 106.0
8,6 εβδομάδες - 4 μήνες76.0 - 97.0
4 μήνες - 6 μήνες68.0 - 85.0
6 μήνες - 9 μήνες70.0 - 85.0
9 μήνες - 12 μήνες71.0 - 84.0
12 μήνες - 5 χρόνια73.0 - 85.0
5 χρόνια - 10 χρόνια75.0 - 87.0
10 χρόνια - 12 χρόνια76.0 - 90.0
12 χρόνια - 15 χρόνιαγυναίκες73.0 - 95.0
Ανδρες77.0 - 94.0
15 χρόνια - 18 χρόνιαγυναίκες78.0 - 98.0
Ανδρες79.0 - 95.0
18 ετών - 45 ετώνγυναίκες81.0 - 100.0
Ανδρες80.0 - 99.0
45 χρόνια - 65 χρόνιαγυναίκες81.0 - 101.0
Ανδρες81.0 - 101.0
65 χρόνια - 120 χρόνιαγυναίκες81.0 - 102.0
Ανδρες83.0 - 103.0


Αύξηση MCV:

  1. ΣΤΟ12-αναιμία με ανεπάρκεια και ανεπάρκεια φολικού οξέος
  2. απλαστική αναιμία
  3. ηπατική νόσος
  4. υποθυρεοειδισμός;
  5. αυτοάνοση αναιμία
  6. το κάπνισμα και το ποτό.

Μείωση τιμών MCV:

  1. Σιδηροπενική αναιμία;
  2. αναιμία χρόνιων παθήσεων
  3. θαλασσαιμία;
  4. μερικοί τύποι αιμοσφαιρινοπαθειών.

Πρέπει να ληφθεί υπόψη ότι η τιμή MCV δεν είναι συγκεκριμένη, ο δείκτης πρέπει να χρησιμοποιείται για τη διάγνωση της αναιμίας μόνο σε συνδυασμό με άλλους δείκτες γενικής εξέτασης αίματος και βιοχημικής εξέτασης αίματος.

RDW (Πλάτος κατανομής ερυθρών κυττάρων)

Μέθοδος ορισμού: Εκτιμώμενη

6 μήνες - 11.6 - 14.8

Αύξηση τιμών RDW:

  1. αναιμία ετερογένειας ερυθρών αιμοσφαιρίων, συμπεριλαμβανομένης της διατροφικής αναιμίας. μυελοδυσπλαστικοί, μεγαλοβλαστικοί και sideroblastic τύποι. αναιμία που συνοδεύει το myeloftis. ομόζυγη θαλασσαιμία και μερικές ομόζυγες αιμοσφαιρινοπάθειες.
  2. σημαντική αύξηση του αριθμού των δικτυοκυττάρων (για παράδειγμα, λόγω της επιτυχούς θεραπείας της αναιμίας) ·
  3. κατάσταση μετά από μετάγγιση ερυθρών αιμοσφαιρίων.
  4. παρεμβολές - κρύες συγκολλητίνες, χρόνια λεμφοκυτταρική λευχαιμία (υψηλός αριθμός λευκών αιμοσφαιρίων), υπεργλυκαιμία.

Υπάρχουν επίσης ορισμένες αναιμίες που δεν χαρακτηρίζονται από αύξηση του RDW:

  1. αναιμία χρόνιων παθήσεων
  2. αναιμία λόγω οξείας απώλειας αίματος.
  3. απλαστική αναιμία
  4. ορισμένες γενετικά προσδιορισμένες ασθένειες (θαλασσαιμία, συγγενής σφαιροκυττάρωση, παρουσία αιμοσφαιρίνης Ε).

Πρέπει να ληφθεί υπόψη ότι η τιμή του δείκτη RDW δεν είναι συγκεκριμένη, ο δείκτης πρέπει να χρησιμοποιείται για τη διάγνωση της αναιμίας μόνο σε συνδυασμό με άλλους δείκτες γενικής εξέτασης αίματος και βιοχημικής εξέτασης αίματος.

MCH (μέση αιμοσφαιρίνη σε 1 ερυθροκύτταρο)

Μέθοδος ορισμού: Εκτιμώμενη.

Μονάδες μέτρησης και συντελεστών μετατροπής: pg (εικονογράμματα).

Ηλικία, φύλοΜέσο περιεχόμενο
αιμοσφαιρίνη
σε 1 ερυθρά αιμοσφαίρια,
SIT, σελ
Παιδιά
1 ημέρα - 14 ημέρες30.0 - 37.0
14 ημέρες - 4,3 εβδομάδες29.0 - 36.0
4,3 εβδομάδες - 8,6 εβδομάδες27.0 - 34.0
8,6 εβδομάδες - 4 μήνες25.0 - 32.0
4 μήνες - 6 μήνες34.0 - 30.0
6 μήνες - 9 μήνες25.0 - 30.0
9 μήνες - 12 μήνες24.0 - 30.0
12 μήνες - 3 χρόνια22.0 - 30.0
3 χρόνια - 6 χρόνια25.0 - 31.0
6 χρόνια - 9 χρόνια25.0 - 31.0
9 χρόνια - 15 χρόνια26.0- 32.0
15 - 18 ετώνγυναίκες26.0 - 34.0
Ανδρες27.0 - 32.0
18 - 45 ετώνγυναίκες27.0 - 34.0
Ανδρες27.0 - 34.0
45 - 65 ετώνγυναίκες27.0 - 34.0
Ανδρες27.0 - 35.0
65 χρόνια - 120 χρόνιαγυναίκες27.0 - 35.0
Ανδρες27.0 - 34.0

Αύξηση τιμών SIT:

  1. ΣΤΟ12-αναιμία με ανεπάρκεια και ανεπάρκεια φολικού οξέος
  2. απλαστική αναιμία
  3. ηπατική νόσος
  4. υποθυρεοειδισμός;
  5. αυτοάνοση αναιμία
  6. το κάπνισμα και το ποτό.
  1. Σιδηροπενική αναιμία;
  2. αναιμία χρόνιων παθήσεων
  3. μερικοί τύποι αιμοσφαιρινοπαθειών.

Πρέπει να ληφθεί υπόψη ότι η τιμή MCH δεν είναι συγκεκριμένη, ο δείκτης πρέπει να χρησιμοποιείται για τη διάγνωση της αναιμίας μόνο σε συνδυασμό με άλλους δείκτες γενικής εξέτασης αίματος και βιοχημικής εξέτασης αίματος.

MCHC (μέση συγκέντρωση αιμοσφαιρίνης στα ερυθρά αιμοσφαίρια)

Μέθοδος ορισμού: Εκτιμώμενη

Μονάδα: g / dl.
Εναλλακτικές μονάδες: g / l.
Συντελεστής μετατροπής: g / l x 0,1 ==> g / dl.

Ηλικία, φύλοΜέση συγκέντρωση
αιμοσφαιρίνη
σε ερυθρά αιμοσφαίρια,
ICSU, g / dl
Παιδιά
1 ημέρα - 14 ημέρες28.0 - 35.0
14 ημέρες - 4,3 εβδομάδες28.0 - 36.0
4,3 εβδομάδες - 8,6 εβδομάδες28.0 - 35.0
8,6 εβδομάδες - 4 μήνες29.0 - 37.0
4 μήνες - 12 μήνες32.0 - 37.0
12 μήνες - 3 χρόνια32.0 - 38.0
3 χρόνια - 12 χρόνια32.0 - 37.0
12 χρόνια - 15 χρόνιαγυναίκες32.0 - 36.0
Ανδρες32.0 - 37.0
15 ετών - 18 ετώνγυναίκες32.0 - 36.0
Ανδρες32.0 - 36.0
18 ετών - 45 ετώνγυναίκες32.0 - 36.0
Ανδρες32.0 - 37.0
45 χρόνια - 65 χρόνιαγυναίκες31.0 - 36.0
Ανδρες32.0 - 36.0
65 χρόνια - 120 χρόνιαγυναίκες32.0 - 36.0
Ανδρες31.0 - 36.0

Αυξημένες τιμές MCHC: κληρονομική μικροσφαιρική αναιμία.
Μείωση τιμών ICSU:

  1. Σιδηροπενική αναιμία;
  2. αναιμία χρόνιων παθήσεων
  3. μερικοί τύποι αιμοσφαιρινοπαθειών.

Πρέπει να ληφθεί υπόψη ότι η τιμή MCHC δεν είναι συγκεκριμένη, ο δείκτης πρέπει να χρησιμοποιείται για τη διάγνωση της αναιμίας μόνο σε συνδυασμό με άλλους δείκτες γενικής εξέτασης αίματος και βιοχημικής εξέτασης αίματος. Αιμοπετάλια

Μέθοδος ορισμού: αγωγιμομετρία με τη μέθοδο υδροδυναμικής εστίασης.

Μέθοδος ορισμού: αγωγιμομετρία με τη μέθοδο υδροδυναμικής εστίασης. Μονάδες: χιλιάδες / μl (10 3 κύτταρα / μl).
Εναλλακτικές μονάδες: 10 9 κύτταρα / λίτρο.
Συντελεστές μετατροπής: 10 9 κύτταρα / l = 10 3 κύτταρα / μl = χιλιάδες / μl.
Τιμές αναφοράς:

ΗλικίαΣυγκέντρωση αιμοπεταλίων,
χιλιάδες / μl (10 3 κύτταρα / μl)
Παιδιάτα αγόριακορίτσια
1 ημέρα - 14 ημέρες218 - 419144 - 449
14 ημέρες - 4,3 εβδομάδες248 - 586279 - 571
4,3 εβδομάδες - 8,6 εβδομάδες229 - 562331 - 597
8,6 εβδομάδες - 6 μήνες244 - 529247 - 580
6 μήνες - 2 χρόνια206 - 445214 - 459
2 χρόνια - 6 χρόνια202 - 403189 - 394
ΗλικίαΣυγκέντρωση αιμοπεταλίων,
χιλιάδες / μl (10 3 κύτταρα / μl)
6 χρόνια - 120 χρόνια150 - 400


Αυξημένη συγκέντρωση αιμοπεταλίων:

  1. σωματικό στρες
  2. φλεγμονώδεις ασθένειες, οξείες και χρόνιες.
  3. αιμολυτική αναιμία;
  4. αναιμία λόγω οξείας ή χρόνιας απώλειας αίματος.
  5. καταστάσεις μετά τη χειρουργική επέμβαση?
  6. κατάσταση μετά τη σπληνεκτομή.
  7. ογκολογικές ασθένειες, συμπεριλαμβανομένης της αιμοβλάστωσης.

Μειωμένη συγκέντρωση αιμοπεταλίων:

  1. εγκυμοσύνη;
  2. Αναιμία με έλλειψη Β12 και φολικό οξύ.
  3. απλαστική αναιμία
  4. ιογενείς και βακτηριακές λοιμώξεις.
  5. λήψη φαρμάκων που αναστέλλουν την παραγωγή αιμοπεταλίων.
  6. συγγενής θρομβοπενία
  7. σπληνομεγαλία;
  8. αυτοάνοσο νόσημα;
  9. καταστάσεις μετά από μαζικές μεταγγίσεις αίματος.

λευκά αιμοσφαίρια
Μέθοδος ορισμού: αγωγιμομετρία με τη μέθοδο υδροδυναμικής εστίασης. Μονάδες: χιλιάδες / μl (10 3 κύτταρα / μl).
Εναλλακτικές μονάδες: 10 9 κύτταρα / λίτρο.
Συντελεστές μετατροπής: 10 9 κύτταρα / l = 10 3 κύτταρα / μl = χιλιάδες / μl.
Τιμές αναφοράς:

ΗλικίαΣυγκέντρωση λευκοκυττάρων,
χιλιάδες / μl (103 κύτταρα / μl)
1 ημέρα - 12 μήνες6.0 - 17.5
12 μήνες - 2 χρόνια6.0 - 17.0
2 χρόνια - 4 χρόνια5.5 - 15.5
4 χρόνια - 6 χρόνια5.0 - 14.5
6 χρόνια - 10 χρόνια4.50 - 13.5
10 χρόνια - 16 χρόνια4.50 - 13.0
16 χρόνια - 120 χρόνια4.50 - 11.0

Αυξημένη συγκέντρωση λευκών αιμοσφαιρίων:

  1. φυσιολογική λευκοκυττάρωση (συναισθηματικό και σωματικό στρες, έκθεση στο ηλιακό φως, κρύο, πρόσληψη τροφής, εγκυμοσύνη, εμμηνόρροια).
  2. φλεγμονώδεις διαδικασίες
  3. ιογενείς και βακτηριακές λοιμώξεις.
  4. καταστάσεις μετά τη χειρουργική επέμβαση?
  5. μέθη;
  6. εγκαύματα και τραυματισμοί
  7. καρδιακές προσβολές των εσωτερικών οργάνων
  8. κακοήθη νεοπλάσματα
  9. αιμοβλαστώσεις.

Μείωση της συγκέντρωσης λευκοκυττάρων:

  1. ιογενείς και μερικές χρόνιες λοιμώξεις.
  2. λήψη φαρμάκων (αντιβιοτικά, κυτταροστατικά, μη στεροειδή αντιφλεγμονώδη φάρμακα, θυρεοστατικά κ.λπ.).
  3. αυτοάνοσο νόσημα;
  4. έκθεση σε ιονίζουσα ακτινοβολία ·
  5. εξάντληση και καχεξία
  6. αναιμία
  7. σπληνομεγαλία;
  8. αιμοβλαστώσεις.

Είναι Σημαντικό Να Γνωρίζετε Δυστονία

Σχετικά Με Εμάς

Η ανθρώπινη καρδιά στην οντογένεση επαναλαμβάνει τη φυλογένεση. Τα απλούστερα ζώα και ασπόνδυλα (μαλάκια) έχουν ανοιχτό κυκλοφορικό σύστημα. Στα σπονδυλωτά, οι κύριες εξελικτικές αλλαγές στην καρδιά και τα αιμοφόρα αγγεία σχετίζονται με τη μετάβαση από τον τύπο της αναπνοής των βράγχων στον πνευμονικό.